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万見
- PDB-2iu1: Crystal structure of eIF5 C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iu1
タイトルCrystal structure of eIF5 C-terminal domain
要素EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 5
キーワードTRANSCRIPTION / MFC / EIF5 / GTP-BINDING / PHOSPHORYLATION / PROTEIN BIOSYNTHESIS / TRANSLATION INITITATION / INITIATION FACTOR / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic initiation factor eIF2 binding / formation of cytoplasmic translation initiation complex / formation of translation preinitiation complex / GDP-dissociation inhibitor activity / regulation of translational initiation / Ribosomal scanning and start codon recognition / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / translation initiation factor activity / ribosome assembly / GTPase activator activity ...eukaryotic initiation factor eIF2 binding / formation of cytoplasmic translation initiation complex / formation of translation preinitiation complex / GDP-dissociation inhibitor activity / regulation of translational initiation / Ribosomal scanning and start codon recognition / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / translation initiation factor activity / ribosome assembly / GTPase activator activity / cadherin binding / synapse / GTP binding / RNA binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / Translation initiation factor IF2/IF5 / Translation initiation factor IF2/IF5 domain / Translation initiation factor IF2/IF5, N-terminal / Translation initiation factor IF2/IF5, zinc-binding / Domain found in IF2B/IF5 / domain present in translation initiation factor eIF2B and eIF5 / eIF4-gamma/eIF5/eIF2-epsilon / Domain at the C-termini of GCD6, eIF-2B epsilon, eIF-4 gamma and eIF-5 / W2 domain ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / Translation initiation factor IF2/IF5 / Translation initiation factor IF2/IF5 domain / Translation initiation factor IF2/IF5, N-terminal / Translation initiation factor IF2/IF5, zinc-binding / Domain found in IF2B/IF5 / domain present in translation initiation factor eIF2B and eIF5 / eIF4-gamma/eIF5/eIF2-epsilon / Domain at the C-termini of GCD6, eIF-2B epsilon, eIF-4 gamma and eIF-5 / W2 domain / W2 domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bieniossek, C. / Schuetz, P. / Baumann, U.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: The Crystal Structure of the Carboxy-Terminal Domain of Human Translation Initiation Factor Eif5.
著者: Bieniossek, C. / Schutz, P. / Bumann, M. / Limacher, A. / Uson, I. / Baumann, U.
履歴
登録2006年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月8日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4431
ポリマ－24,4431
非ポリマー00
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)32.137, 70.254, 81.705
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 5 / EIF5


分子量: 24442.861 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 232-431 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET-22 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P55010
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.81 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8.5
詳細: 0.2 M MGCL2, 0.1 M TRIS PH 8.5, 25% PEG 3350, 20 DEG C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.008
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 104040 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 27.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Mean I/σ(I) obs: 8.5 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 4.783 / SU ML: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.131 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE DISORDERED AA-BOX2 RESIDUES 385 - 397 WERE MODELED BY MODELLER FISER AND SALI, PROT SCI 9, P1753- 1773, 2000. OCCUPANCIES SET TO 0.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1287 7.3 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.188 16243 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.42 Å20 Å20 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1473 0 0 139 1612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221390
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.181.9791860
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4075162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.00424.54566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.44915297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.588159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2208
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.02997
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2694
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.2977
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.2105
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1380.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1753.5835
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53931328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3094610
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7055.5532
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.247 88
Rwork0.202 1171
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.9974-4.9181-3.71644.59453.15144.13150.1450.3703-0.1056-0.3325-0.19180.1007-0.0654-0.2250.0468-0.0891-0.0408-0.0177-0.13160.0267-0.169311.157554.58685.8464
21.30880.35270.00362.7709-1.53391.5648-0.037-0.0974-0.10450.00260.01460.05520.0796-0.00990.0224-0.14180.00620.0032-0.1312-0.0153-0.136116.130847.385520.0601
34.0718-2.11581.85712.4485-2.24342.4443-0.1148-0.16610.03080.21490.0784-0.0011-0.0945-0.05710.0365-0.0651-0.02680.0294-0.096-0.0407-0.0727.068345.475827.0214
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A232 - 259
2X-RAY DIFFRACTION2A260 - 360
3X-RAY DIFFRACTION3A361 - 409

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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