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- PDB-2iss: Structure of the PLP synthase Holoenzyme from Thermotoga maritima -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iss
タイトルStructure of the PLP synthase Holoenzyme from Thermotoga maritima
要素
  • Glutamine amidotransferase subunit pdxT
  • Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
キーワードLYASE / TRANSFERASE / (beta/alpha)8-barrel / alpha/beta three layer sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


amine-lyase activity / pyridoxine metabolic process / glutaminase complex / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / pyridoxal phosphate biosynthetic process / pyridoxine biosynthetic process / L-glutamine catabolic process / glutaminase / glutaminase activity ...amine-lyase activity / pyridoxine metabolic process / glutaminase complex / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / pyridoxal phosphate biosynthetic process / pyridoxine biosynthetic process / L-glutamine catabolic process / glutaminase / glutaminase activity / amino acid metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxT/SNO / PdxT/SNO family, conserved site / SNO glutamine amidotransferase family / PdxT/SNO family family signature. / PdxT/SNO family profile. / Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxS/SNZ / PdxS/SNZ N-terminal domain / SOR/SNZ family / PdxS/SNZ family signature. / PdxS/SNZ family profile. ...Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxT/SNO / PdxT/SNO family, conserved site / SNO glutamine amidotransferase family / PdxT/SNO family family signature. / PdxT/SNO family profile. / Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxS/SNZ / PdxS/SNZ N-terminal domain / SOR/SNZ family / PdxS/SNZ family signature. / PdxS/SNZ family profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Class I glutamine amidotransferase-like / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RIBULOSE-5-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxT / Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxS
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Zein, F. / Zhang, Y. / Kang, Y.N. / Burns, K. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Structural Insights into the Mechanism of the PLP Synthase Holoenzyme from Thermotoga maritima
著者: Zein, F. / Zhang, Y. / Kang, Y.N. / Burns, K. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2006年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
B: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
C: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
D: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
E: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
F: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,13912
ポリマ－173,1646
非ポリマー9756
水68538
1
A: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
B: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
C: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
D: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
E: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
F: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
ヘテロ分子

A: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
B: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
C: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
D: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
E: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
F: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
ヘテロ分子

A: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
B: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
C: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
D: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
E: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
F: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
ヘテロ分子

A: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
B: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
C: Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS
D: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
E: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
F: Glutamine amidotransferase subunit pdxT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)696,55648
ポリマ－692,65524
非ポリマー3,90124
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area89290 Å2
ΔGint-329 kcal/mol
Surface area179160 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)92.529, 204.098, 221.336
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-380-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Pyridoxal biosynthesis lyase pdxS


分子量: 34345.121 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: DSM3109 / 遺伝子: pdxS / プラスミド: pCLK1540 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Tuner(DE3)
参照: UniProt: Q9WYU4, 付加脱離酵素（リアーゼ）
#2: タンパク質 Glutamine amidotransferase subunit pdxT / Glutamine amidotransferase glutaminase subunit pdxT


分子量: 23376.123 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: DSM3109 / 遺伝子: pdxT / プラスミド: pCLK1541 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Tuner(DE3) / 参照: UniProt: Q9WYU3, EC: 2.6.-.-
#3: 糖 ChemComp-5RP / RIBULOSE-5-PHOSPHATE / リブロ-ス5-りん酸


タイプ: saccharide / 分子量: 230.110 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11O8P
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.22 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 0.8M disodium hydrogen phosphate, 1.2M potassium dihydrogen phosphate, 0.2M lithium sulfate, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月30日
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 46860 / Num. obs: 45755 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 29.7 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 14.33
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.14 / Num. unique all: 4579 / Rsym value: 0.456 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQUANTUMデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZNN

1znn


解像度: 2.9→46.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 167445.83 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2178 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
all0.257 46848 --
obs0.213 43430 92.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.7735 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.01 Å20 Å20 Å2
2---8.94 Å20 Å2
3----6.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→46.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10768 0 54 38 10860
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.662.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 326 4.8 %
Rwork0.312 6504 -
obs-6504 88.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_lyp_061906_2.paramprotein_lyp_061906_2.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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