[日本語] English
万見
- PDB-2isq: Crystal Structure of O-Acetylserine Sulfhydrylase from Arabidopsi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2isq
タイトルCrystal Structure of O-Acetylserine Sulfhydrylase from Arabidopsis Thaliana in Complex with C-Terminal Peptide from Arabidopsis Serine Acetyltransferase
要素
  • Cysteine synthase
  • Serine acetyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / alpha beta structrual domain
機能・相同性
機能・相同性情報


double fertilization forming a zygote and endosperm / pollen tube growth / cellular response to sulfate starvation / serine O-acetyltransferase / serine O-acetyltransferase activity / cysteine synthase / cysteine biosynthetic process / cysteine synthase activity / apoplast / cysteine biosynthetic process from serine ...double fertilization forming a zygote and endosperm / pollen tube growth / cellular response to sulfate starvation / serine O-acetyltransferase / serine O-acetyltransferase activity / cysteine synthase / cysteine biosynthetic process / cysteine synthase activity / apoplast / cysteine biosynthetic process from serine / plant-type vacuole / chloroplast stroma / response to cadmium ion / chloroplast / peroxisome / mRNA binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine O-acetyltransferase / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / : / Serine acetyltransferase, N-terminal domain superfamily / Serine acetyltransferase, LbH domain / Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site ...Serine O-acetyltransferase / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / Serine acetyltransferase, N-terminal / : / Serine acetyltransferase, N-terminal domain superfamily / Serine acetyltransferase, LbH domain / Cysteine synthase CysK / Cysteine synthase / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Rossmann fold - #1100 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Trimeric LpxA-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Cysteine synthase 1 / Serine acetyltransferase 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Francois, J.A. / Kumaran, S. / Jez, J.M.
引用ジャーナル: Plant Cell / 年: 2006
タイトル: Structural basis for interaction of o-acetylserine sulfhydrylase and serine acetyltransferase in the Arabidopsis cysteine synthase complex.
著者: Francois, J.A. / Kumaran, S. / Jez, J.M.
履歴
登録2006年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cysteine synthase
B: Serine acetyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9934
ポリマ－34,6502
非ポリマー3432
水2,018112
1
A: Cysteine synthase
B: Serine acetyltransferase 1
ヘテロ分子

A: Cysteine synthase
B: Serine acetyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9868
ポリマ－69,3004
非ポリマー6864
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_664-y+1,-x+1,-z-1/21
Buried area9590 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area22730 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)104.860, 104.860, 99.315
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細Physiologic dimer is generated by crystallographic 2-fold symmetry.

-
要素

#1: タンパク質 Cysteine synthase / O-acetylserine sulfhydrylase / O-acetylserine Thiol / -lyase / CSase A / CS-A / OAS-TL A / Cys-3A / At.OAS.5-8


分子量: 33637.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: OASA1 / プラスミド: pET28a-AtOASS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P47998, cysteine synthase
#2: タンパク質・ペプチド Serine acetyltransferase 1 / AtSAT-1 / SAT-p / AtSERAT2 / 1


分子量: 1012.071 Da / 分子数: 1 / Fragment: SAT peptide / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SAT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q42588, serine O-acetyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.76 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.5 M ammonium sulfate; 0.1 M PIPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→100 Å / Num. obs: 19828 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.8 % / Rsym value: 0.145 / Net I/σ(I): 7.36
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 10 % / Mean I/σ(I) obs: 2.01 / Num. unique all: 1381 / Rsym value: 0.526 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
CNS精密化
SAINTデータ削減
PROTEUM PLUSPLUSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 1Z7W

1z7w


解像度: 2.8→100 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 991 -random
Rwork0.188 ---
all-19828 --
obs-19828 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2431 0 20 112 2563
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.28

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る