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万見
- PDB-2isd: PHOSPHOINOSITIDE-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C-DELTA1 FROM RAT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2isd
タイトルPHOSPHOINOSITIDE-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C-DELTA1 FROM RAT
要素PHOSPHOINOSITIDE-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C, ISOZYME DELTA1
キーワードLIPID DEGRADATION / PHOSPHORIC DIESTER HYDROLASE / HYDROLASE / TRANSDUCER / CALCIUM-BINDING / PHOSPHOLIPASE C / PHOSPHOINOSITIDE-SPECIFIC
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / response to prostaglandin F / positive regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / phosphoinositide phospholipase C / positive regulation of norepinephrine secretion / phosphatidylinositol phosphate binding / response to aluminum ion / phosphatidylinositol metabolic process / phosphatidylinositol phospholipase C activity / phosphatidic acid binding ...Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / response to prostaglandin F / positive regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / phosphoinositide phospholipase C / positive regulation of norepinephrine secretion / phosphatidylinositol phosphate binding / response to aluminum ion / phosphatidylinositol metabolic process / phosphatidylinositol phospholipase C activity / phosphatidic acid binding / phospholipase C activity / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-dependent phospholipid binding / GTPase activating protein binding / labyrinthine layer blood vessel development / phosphatidylinositol-mediated signaling / response to hyperoxia / lipid catabolic process / release of sequestered calcium ion into cytosol / : / regulation of cytosolic calcium ion concentration / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / mitochondrial membrane / phospholipid binding / response to peptide hormone / response to calcium ion / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of cell population proliferation / angiogenesis / G protein-coupled receptor signaling pathway / calcium ion binding / enzyme binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase delta-1 / : / Phosphoinositide-specific phospholipase C, EF-hand-like domain / Phosphoinositide-specific phospholipase C, efhand-like / Pleckstrin homology domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase delta-1 / : / Phosphoinositide-specific phospholipase C, EF-hand-like domain / Phosphoinositide-specific phospholipase C, efhand-like / Pleckstrin homology domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol (PI) phosphodiesterase / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / C2 domain / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / EF-hand / Recoverin; domain 1 / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase delta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Essen, L.-O. / Perisic, O. / Williams, R.L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of a mammalian phosphoinositide-specific phospholipase C delta.
著者: Essen, L.O. / Perisic, O. / Cheung, R. / Katan, M. / Williams, R.L.
履歴
登録1997年3月31日処理サイト: BNL
置き換え1997年7月7日ID: 1ISD
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOINOSITIDE-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C, ISOZYME DELTA1
B: PHOSPHOINOSITIDE-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C, ISOZYME DELTA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,2674
ポリマ－141,1492
非ポリマー1182
水12,124673
1
A: PHOSPHOINOSITIDE-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C, ISOZYME DELTA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6342
ポリマ－70,5751
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PHOSPHOINOSITIDE-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C, ISOZYME DELTA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6342
ポリマ－70,5751
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)397.360, 397.360, 397.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number210
Space group name H-MF4132
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.6479, -0.0135, 0.7616), (0.0966, 0.9932, -0.0645), (-0.7556, 0.1153, 0.6448)91.511, -10.466, 90.729
2given(0.6392, -0.0398, 0.768), (0.0938, 0.9952, -0.0265), (-0.7633, 0.089, 0.6399)92.836, -8.966, 91.2
3given(0.6475, -0.0316, 0.7614), (0.083, 0.9961, -0.0293), (-0.7575, 0.0822, 0.6476)91.543, -8.081, 91.367

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOINOSITIDE-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C, ISOZYME DELTA1 / PLC-D1


分子量: 70574.516 Da / 分子数: 2 / 変異: DELTA(1-132) DELETION VARIANT / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CATALYTICALLY-ACTIVE DELETION VARIANT THAT LACKS AN N-TERMINAL PH DOMAIN
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: CDNA FRAGMENT / プラスミド: PGEX (PHARMACIA) / 遺伝子 (発現宿主): CDNA FRAGMENT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10688, phosphoinositide phospholipase C
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 673 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 5.8 / 詳細: pH 5.8
結晶化
*PLUS
温度: 12 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.4 Mammonium phosphate1reservoir
25 mg/mlprotein1drop
35 mMTris-HCl1drop
450 mM1dropNaCl
50.25 mMEGTA1drop
60.5 mMDTT1drop
70.005 %(w/v)sodium azide1drop
80.05 %(w/v)CHAPSO1drop
90.7 Mammonium phosphate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.86
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月2日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.86 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→53.1 Å / Num. obs: 103157 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.8 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 95.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 420859

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELX-90モデル構築
SOLOMON位相決定
TNT5E精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELX-90位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→15 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 -4.13 %SHELLS
Rwork0.227 ---
all-86963 --
obs-86963 96 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8535 0 8 673 9216
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01287361
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.29117671.2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d18.1651950
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0142311
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01212655
X-RAY DIFFRACTIONt_it2.487365
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.04128320
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection Rfree: 3814 / Rfactor obs: 0.227 / Rfactor Rfree: 0.283
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0141
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0125

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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