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Yorodumi- PDB-2is5: Crystal structure of 3 residues truncated version of protein NMB1... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2is5 | ||||||
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Title | Crystal structure of 3 residues truncated version of protein NMB1012 from Neisseria meningitides | ||||||
Components | Hypothetical protein | ||||||
Keywords | STRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Neisseria meningitidis MC58 / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG | ||||||
Function / homology | Function and homology information TtsA-like, Glycoside hydrolase family 108 domain / Peptidoglycan binding domain / Glycosyl hydrolase 108 / Predicted Peptidoglycan domain / Chitosanase, subunit A; domain 1 / Chitosanase, subunit A, domain 1 / Lysozyme-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha Similarity search - Domain/homology | ||||||
Biological species | Neisseria meningitidis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Chang, C. / Li, H. / Abdullah, J. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure of 3 residues truncated version of protein NMB1012 from Neisseria meningitides Authors: Chang, C. / Li, H. / Abdullah, J. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2is5.cif.gz | 133.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2is5.ent.gz | 111.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2is5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/is/2is5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/is/2is5 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 18716.338 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Neisseria meningitidis (bacteria) / Strain: serogroup B / Gene: NMB1012 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) derivatives / References: UniProt: Q7DDI9 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 20 % PEG 3000, Citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97931 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 13, 2006 |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97931 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→50 Å / Num. all: 55262 / Num. obs: 55262 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 46.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.87 Å / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 4.32 / Num. unique all: 1369 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.85→39.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 5.914 / SU ML: 0.094 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.135 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 31.921 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→39.8 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.85→1.901 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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