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- PDB-2iiu: Crystal structure of a putative PhoU-like phosphate regulatory pr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iiu
タイトルCrystal structure of a putative PhoU-like phosphate regulatory protein (NP_719307.1) from Shewanella oneidensis MR-1 at 2.28 A resolution.
要素Hypothetical protein
キーワードStructural Genomics/Unknown function / NP_719307.1 / conserved hypothetical protein / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Structural Genomics-Unknown function COMPLEX
機能・相同性Protein of unknown function DUF47 / Putative phosphate transport regulator / Protein of unknown function DUF47 / Phosphate transport system protein phou homolog 2; domain 2 / PhoU-like domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha / TIGR00153 family protein
機能・相同性情報
生物種Shewanella oneidensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of conserved hypothetical protein (NP_719307.1) from Shewanella Oneidensis MR-1 at 2.28 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 ... BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A HEXAMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9007
ポリマ－77,6523
非ポリマー2484
水3,657203
1
A: Hypothetical protein
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,42124
ポリマ－155,3046
非ポリマー1,11718
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
手法PQS
2
B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
ヘテロ分子

B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
ヘテロ分子

B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,4909
ポリマ－155,3046
非ポリマー1863
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
手法PQS
3
A: Hypothetical protein
ヘテロ分子
x 6
B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)467,40242
ポリマ－465,91218
非ポリマー1,49024
水32418
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
crystal symmetry operation10_445y-1/3,x-2/3,-z+1/31
crystal symmetry operation11_455x-y-1/3,-y+1/3,-z+1/31
crystal symmetry operation12_555-x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/31
crystal symmetry operation13_444x-2/3,y-1/3,z-1/31
crystal symmetry operation14_544-y+1/3,x-y-1/3,z-1/31
crystal symmetry operation15_554-x+y+1/3,-x+2/3,z-1/31
Buried area47020 Å2
ΔGint-132 kcal/mol
Surface area154620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.880, 99.880, 397.270
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41A
51B
61C
71A
81B
91C

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 3

Dom-IDComponent-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERLEUAA13 - 7014 - 71
21SERLEUBB13 - 7014 - 71
31SERLEUCC13 - 7014 - 71
42VALLEUAA80 - 14581 - 146
52VALLEUBB80 - 14581 - 146
62VALLEUCC80 - 14581 - 146
73ARGVALAA151 - 226152 - 227
83ARGVALBB151 - 226152 - 227
93ARGVALCC151 - 226152 - 227
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A HEXAMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein


分子量: 25884.010 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis (バクテリア)
遺伝子: NP_719307.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8EAX1
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.08 %
解説: X-RAY DATA WERE COLLECTED TO A MAXIMUM RESOLUTION OF 2.00 ANGSTROMS BUT DUE TO HEAVY ICE RINGS BEYOND 2.27 ANGSTROMS, ONLY REFLECTIONS BETWEEN 47 AND 2.28 ANGSTROMS WERE USED FOR THE REFINEMENT.
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 6.5
詳細: 1.0M NaCitrate, 0.1M Cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.918370, 0.979318, 0.979035
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月7日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.9793181
30.9790351
反射解像度: 2→46.73 Å / Num. obs: 52278 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 20.2 % / Biso Wilson estimate: 39.053 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Net I/σ(I): 14.54
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsDiffraction-ID% possible all
2-2.050.6512.91515921100
2.05-2.140.6033.63897531100
2.14-2.250.3914.2683704194.4
2.25-2.390.5645.55117277193.2
2.39-2.580.4219.071497001100
2.58-2.840.26513.571448601100
2.84-3.250.16119.651442361100
3.25-4.080.09828.78139178199.5
4.08-47.50.08337.22139362199.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHARP位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.28→47.458 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 12.387 / SU ML: 0.155 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.284 / ESU R Free: 0.222
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 1-12 ON THE A AND B SUBUNITS AND FOR RESIDUES 1-6 ON THE C SUBUNIT ARE DISORDERED, THEREFORE THESE RESIDUES WERE NOT MODELED. 5. ELECTRON DENSITIES FOR THE FOLLOWING REGIONS ARE DISORDERD: A72-A74, A148-A150,B73,B148-B150,C73-C76, AND C149-C150; THEREFORE THESE RESIDUES WERE NOT MODELED. 6. ETHYLENE GLYCOL MOLECULES USED AS A CRYOPROTECTANT HAVE BEEN INCORPORATED INTO THE MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1812 5.1 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.202 35397 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.494 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.44 Å21.22 Å20 Å2
2--2.44 Å20 Å2
3----3.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→47.458 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4799 0 16 203 5018
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224899
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024690
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5091.9816624
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88310798
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.8785627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.54125.15200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.59415869
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.9691533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2799
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02905
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.31242
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1590.34594
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.52488
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.52819
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.5292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1580.313
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2610.3120
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2440.521
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.82633257
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.37231282
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.85855059
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.24271846
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.44991565
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1166TIGHT POSITIONAL0.060.05
2B1166TIGHT POSITIONAL0.060.05
3C1166TIGHT POSITIONAL0.070.05
1A1737LOOSE POSITIONAL0.495
2B1737LOOSE POSITIONAL0.445
3C1737LOOSE POSITIONAL0.435
1A1166TIGHT THERMAL0.170.5
2B1166TIGHT THERMAL0.160.5
3C1166TIGHT THERMAL0.140.5
1A1737LOOSE THERMAL2.210
2B1737LOOSE THERMAL2.1310
3C1737LOOSE THERMAL2.1510
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.339 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 138 -
Rwork0.225 2438 -
obs-2576 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.87740.04670.47451.91670.16854.626-0.09670.12810.0783-0.0143-0.00940.0513-0.60130.17870.1061-0.1535-0.0485-0.0351-0.33070.022-0.14424.331717.70727.9603
20.90590.1165-0.01050.97680.52953.8538-0.03780.02840.0341-0.01640.0137-0.0862-0.05910.59880.0241-0.2217-0.0262-0.0216-0.15920.0286-0.145214.18846.537631.4983
31.84370.33711.66390.93580.82126.7807-0.1465-0.43630.190.1759-0.06090.1613-0.251-0.92410.2074-0.1962-0.0028-0.0008-0.0008-0.0569-0.022931.718827.6573-12.9777
41.4183-0.05330.0681.27920.12075.288-0.0358-0.1325-0.20250.09250.00410.07660.7079-0.20630.0318-0.1492-0.05640.0053-0.1506-0.03960.012441.073916.2103-16.8858
51.16880.64291.92341.90810.20344.8155-0.0433-0.1694-0.2342-0.1274-0.0999-0.06711.055-0.87690.14320.0388-0.21890.00160.1697-0.0125-0.049135.932915.923541.327
60.1633-0.15760.62361.05380.83147.9355-0.0380.06370.0283-0.1486-0.13840.1463-0.4611-1.41540.1764-0.08130.0261-0.02880.3372-0.0313-0.105134.441530.903245.6803
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA13 - 11314 - 114
22AA114 - 226115 - 227
33BB13 - 11314 - 114
44BB114 - 226115 - 227
55CC7 - 1138 - 114
66CC114 - 226115 - 227

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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