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- PDB-2ihs: Crystal structure of the B30.2/SPRY domain of GUSTAVUS in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ihs
タイトルCrystal structure of the B30.2/SPRY domain of GUSTAVUS in complex with a 20-residue VASA peptide
要素
  • 20-mer from ATP-dependent RNA helicase vasa
  • CG2944-PF, isoform F
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / B30.2/SPRY / GUSTAVUS / VASA / SPRY-containing SOCS box / F-box-SPRY / TRIM family
機能・相同性
機能・相同性情報


cuticle pattern formation / oocyte anterior/posterior axis specification / Neddylation / pole plasm / posterior cell cortex / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / wing disc morphogenesis / pole plasm assembly / dorsal appendage formation / secondary piRNA processing ...cuticle pattern formation / oocyte anterior/posterior axis specification / Neddylation / pole plasm / posterior cell cortex / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / wing disc morphogenesis / pole plasm assembly / dorsal appendage formation / secondary piRNA processing / gamete generation / germ cell migration / elongin complex / P granule / germ cell nucleus / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / oogenesis / germ cell development / positive regulation of protein catabolic process / intracellular protein localization / cell cortex / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / RNA helicase activity / intracellular signal transduction / RNA helicase / mRNA binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ded1/Dbp1, DEAD-box helicase domain / : / SOCS box / SOCS box-like domain superfamily / SOCS box domain / SOCS box domain profile. / SOCS_box / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif ...Ded1/Dbp1, DEAD-box helicase domain / : / SOCS box / SOCS box-like domain superfamily / SOCS box domain / SOCS box domain profile. / SOCS_box / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein gustavus / ATP-dependent RNA helicase vasa / :
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Woo, J.S. / Park, S.Y. / Oh, B.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for Protein Recognition by B30.2/SPRY Domains
著者: Woo, J.S. / Suh, H.Y. / Park, S.Y. / Oh, B.H.
履歴
登録2006年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CG2944-PF, isoform F
B: CG2944-PF, isoform F
C: 20-mer from ATP-dependent RNA helicase vasa
D: 20-mer from ATP-dependent RNA helicase vasa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3574
ポリマ－53,3574
非ポリマー00
水2,558142
1
A: CG2944-PF, isoform F
C: 20-mer from ATP-dependent RNA helicase vasa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6782
ポリマ－26,6782
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10800 Å2
手法PISA
2
B: CG2944-PF, isoform F
D: 20-mer from ATP-dependent RNA helicase vasa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6782
ポリマ－26,6782
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.209, 80.209, 159.798
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 CG2944-PF, isoform F / GUSTAVUS/CG2944


分子量: 24180.625 Da / 分子数: 2 / 断片: B30.2/SPRY domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: gus / プラスミド: pPROEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIG / 参照: UniProt: Q7KRQ1, UniProt: A1Z6E0*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド 20-mer from ATP-dependent RNA helicase vasa / Antigen Mab46F11


分子量: 2497.696 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: gus / プラスミド: pPROEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIG
参照: UniProt: P09052, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.91 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% (w/v) PEG 8000, 0.2M calcium acetate, 0.1M imidazole (pH 7.0), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2006年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 27426 / Num. obs: 26376 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 37.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.281 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 2143 / Rsym value: 0.224 / % possible all: 79.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化開始モデル: PDP ENTRY 2FNJ

2fnj


解像度: 2.2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1271 -random
Rwork0.219 ---
all-27237 --
obs-26272 96.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3458 0 0 142 3600
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.23 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.311 28
Rwork0.2953 -
obs-719

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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