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- PDB-2ig6: Crystal structure of a nimc/nima family protein (ca_c2569) from c... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2ig6 | ||||||
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Title | Crystal structure of a nimc/nima family protein (ca_c2569) from clostridium acetobutylicum at 1.80 A resolution | ||||||
![]() | NimC/NimA family protein | ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of NimC/NimA family protein (NP_349178.1) from Clostridium Acetobutylicum at 1.80 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 77.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 60.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 17473.141 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 5 types, 281 molecules ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/FMN.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ![]() #3: Chemical | ChemComp-FMN / | ![]() #4: Chemical | ChemComp-UNL / | Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically #5: Chemical | ChemComp-EDO / | ![]() #6: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.53 Å3/Da / Density % sol: 50.97 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop, nanodrop / pH: 7 Details: 3.2M (NH4)2SO4, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 16, 2006 / Details: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.8→26.861 Å / Num. obs: 33939 / % possible obs: 96.4 % / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 8.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing![]() | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENO METHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENO METHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.70 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. RESIDUES 124-125 IN CHAIN B ARE DISORDERED AND NOT INCLUDED IN THE MODEL. 5. AN UNKNOWN LIGAND, DESIGNATED AS UNL, AND FLAVIN ADENINE MONONUCLEOTIDE, DESIGNATED FMN, IN THE COORDINATES HAVE BEEN MODELED IN THE ACTIVE SITE ON MONOMER A. THE UNL MAY BE A BENZOIC ACID BASED ON THE FIT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 34.268 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→26.861 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL
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