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- PDB-2ig0: Structure of 53BP1/methylated histone peptide complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ig0
タイトルStructure of 53BP1/methylated histone peptide complex
要素
  • Dimethylated Histone H4-K20 peptide
  • Tumor suppressor p53-binding protein 1
キーワードCELL CYCLE / TANDEM TUDOR DOMAINS / DIMETHYLATED HISTONE H4 / DNA REPAIR / CELL CYCLE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of megakaryocyte differentiation / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / DNA repair complex / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of megakaryocyte differentiation / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / histone reader activity / Meiotic synapsis / methylated histone binding / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / DNA damage checkpoint signaling / PRC2 methylates histones and DNA / replication fork / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / transcription coregulator activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / protein homooligomerization / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / kinetochore / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / double-strand break repair via nonhomologous end joining / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / p53 binding / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / site of double-strand break / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. ...: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / SH3 type barrels. / Histone-fold / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Mer, G.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Structural Basis for the Methylation State-Specific Recognition of Histone H4-K20 by 53BP1 and Crb2 in DNA Repair.
著者: Botuyan, M.V. / Lee, J. / Ward, I.M. / Kim, J.E. / Thompson, J.R. / Chen, J. / Mer, G.
履歴
登録2006年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
B: Dimethylated Histone H4-K20 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3953
ポリマ－15,2992
非ポリマー961
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.372, 78.535, 36.445
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-65-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor p53-binding protein 1 / p53-binding protein 1 / p53BP1 / 53BP1


分子量: 13944.780 Da / 分子数: 1 / 断片: tandem tudor domains (resiudes 1484-1603) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: PTEV / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12888
#2: タンパク質・ペプチド Dimethylated Histone H4-K20 peptide


分子量: 1354.628 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P62805*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2% PEG 400, 0.1M HEPES/NA, 2M AMMONIUM SULFATE, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→24.11 Å / Num. all: 11776 / Num. obs: 11776 / % possible obs: 82.96 %
反射 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / % possible all: 30.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→24.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 5.55 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25138 629 5.1 %RANDOM
Rwork0.1759 ---
obs0.1798 11775 82.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.516 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20 Å20.03 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→24.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1119 0 5 191 1315
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0221159
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2231.9871581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1265153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.03423.39356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.09815210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5631510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1890.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.02923
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3010.2575
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.2790
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3150.2170
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2270.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4110.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6011.5716
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.44721130
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7143511
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1034.5450
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.212 15 -
Rwork0.197 320 -
obs--30.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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