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- PDB-2ifx: Crystal structure of a putative 4-methylmuconolactone methylisome... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ifx
タイトルCrystal structure of a putative 4-methylmuconolactone methylisomerase (YP_295714.1) from Ralstonia eutropha JMP134 at 2.00 A resolution
要素Hypothetical protein
キーワードStructural Genomics/Unknown function / YP_295714.1 / hypothetical protein / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Structural Genomics-Unknown function COMPLEX
機能・相同性4-Methylmuconolactone methyl-isomerase / Methylmuconolactone methyl-isomerase / Alpha-Beta Plaits - #100 / Dimeric alpha-beta barrel / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / MmlI domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Cupriavidus necator (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (YP_295714.1) from Ralstonia Eutropha JMP134 at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4925
ポリマ－26,2732
非ポリマー2203
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4190 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area10210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.060, 46.060, 124.160
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDComponent-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11MSEPROAA1 - 112 - 12
21MSEPROBB1 - 112 - 12
32SERGLNAA15 - 4716 - 48
42SERGLNBB15 - 4716 - 48
53HISASPAA60 - 8261 - 83
63HISASPBB60 - 8261 - 83
74PHEALAAA101 - 107102 - 108
84PHEALABB101 - 107102 - 108

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein


分子量: 13136.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cupriavidus necator (バクテリア)
遺伝子: YP_295714.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q471R3
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.19 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 6
詳細: 0.2M Ca(OAc)2, 20.0% PEG-8000, 0.1M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.94926, 0.97925, 0.97939
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月11日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Si(111) Double Crystal Monochrometer
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.949261
20.979251
30.979391
反射解像度: 2→25.743 Å / Num. obs: 17384 / % possible obs: 94.7 % / Biso Wilson estimate: 44.084 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 10.34
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
2-2.070.3282.55095270280
2.07-2.150.2253.65934308991.5
2.15-2.250.1614.66610342394.8
2.25-2.370.1325.66466335495.9
2.37-2.520.0947.46764345797.1
2.52-2.710.0769.76446335598
2.71-2.990.05612.76739347598.4
2.99-3.420.04216.26603341598.9
3.420.04318.96560342598.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
REFMAC5.2.0019精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→25.743 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 7.935 / SU ML: 0.108 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.155 / ESU R Free: 0.137
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. RESIDUES 49-51, 109-113 IN CHAIN A, AND 49-59, 108-113 IN CHAIN B ARE DISORDERED AND NOT INCLUDED IN THE MODEL. 4. GLYCEROL MOLECULES FROM THE CRYO SOLUTION ARE MODELED. 5. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 6. THERE ARE SOME UNEXPLAINED DENSITY NEAR RESIDUES B15(SER) AND B39(TYR). 7. SIGNIFICANT NCS DEVIATION OCCURS IN THE RESIDUE RANGE 83-100.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 882 5.1 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.173 17337 99.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.388 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25.743 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1638 0 13 125 1776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221737
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021233
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4931.9482344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86132961
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.3785207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.78821.78684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.17415287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9421516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2239
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021906
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02398
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2319
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1980.21260
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.190.2809
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.2890
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2850.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1470.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.03731252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4093411
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.59251635
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.7298826
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.07111705
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1000 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
LOOSE POSITIONAL0.615
LOOSE THERMAL1.7610
LS精密化 シェル解像度: 1.999→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 65 -
Rwork0.236 1156 -
obs-1221 97.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.98220.3629-1.024.24990.29212.73950.1250.05640.4287-0.0188-0.15450.214-0.16160.0340.0295-0.1006-0.02370.0264-0.29920.0065-0.11689.2114.98767.344
22.44360.8345-1.17574.3942-0.24665.1645-0.0828-0.0246-0.052-0.274-0.03730.17090.2894-0.30190.1201-0.2208-0.03830.0199-0.278-0.0238-0.08220.05321.53575.451
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA0 - 481 - 49
21AA53 - 10854 - 109
32BB0 - 481 - 49
42BB60 - 10761 - 108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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