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- PDB-2ifq: Crystal structure of S-nitroso thioredoxin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ifq
タイトルCrystal structure of S-nitroso thioredoxin
要素(Thioredoxin) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / S-nitrosocysteine / phoroteduction
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Protein repair / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / positive regulation of DNA binding / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes ...positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / Protein repair / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / positive regulation of DNA binding / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / response to nitric oxide / Detoxification of Reactive Oxygen Species / The NLRP3 inflammasome / protein-disulfide reductase activity / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to radiation / Oxidative Stress Induced Senescence / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / Thioredoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Weichsel, A. / Montfort, W.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Buried s-nitrosocysteine revealed in crystal structures of human thioredoxin.
著者: Weichsel, A. / Brailey, J.L. / Montfort, W.R.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Crystal structures of reduced, oxidized, and mutated human thioredoxin: evidence for a regulatory homodimer
著者: Weichsel, A. / Gasdaska, J.R. / Powis, G. / Montfort, W.R.
履歴
登録2006年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin
B: Thioredoxin
C: Thioredoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4947
ポリマ－35,3093
非ポリマー1844
水1,838102
1
A: Thioredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7791
ポリマ－11,7791
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Thioredoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7972
ポリマ－11,7501
非ポリマー461
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Thioredoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9184
ポリマ－11,7791
非ポリマー1383
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.080, 25.749, 85.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.97, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-118-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin / ATL-derived factor / ADF / Surface-associated sulphydryl protein / SASP


分子量: 11779.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: S-nitrosocysteine at position 69 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TXN, TRDX, TRX, TRX1 / プラスミド: pet-3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10599
#2: タンパク質 Thioredoxin / ATL-derived factor / ADF / Surface-associated sulphydryl protein / SASP


分子量: 11750.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: No modification at position 69 as a result of photoreduction of the SNO group
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TXN, TRDX, TRX, TRX1 / プラスミド: pet-3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10599
#3: 化合物
ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 32% PEG 4000, 50 mM sodium phosphate, ethanol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9002
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月15日 / 詳細: bent Si-mirror
放射モノクロメーター: bent Ge(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→25.1 Å / Num. all: 79717 / Num. obs: 79717 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 1.2→1.24 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 7774 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDISPLAYFデータ収集
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 2HXK

2hxk


解像度: 1.2→25.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 1.145 / SU ML: 0.024 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.052 / ESU R Free: 0.049 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20565 3882 5 %RANDOM
Rwork0.17716 ---
obs0.17859 73521 97.1 %-
all-73521 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.39 Å20 Å2-0.03 Å2
2--0.25 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→25.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2685 0 0 115 2800
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0222771
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021891
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.961.9653758
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99834711
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2755372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.51627.016124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.11215531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2417
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023122
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02515
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2760.2525
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.21815
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1890.21340
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1090.21469
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.296
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3350.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2490.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.130.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5481.52216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3741.5688
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0722802
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.27831219
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4994.5936
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.65533407
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free11.053398
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.50832674
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.231 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.183 311 -
Rwork0.162 5468 -
obs-5468 98.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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