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万見
- PDB-2iby: Crystallographic and kinetic studies of human mitochondrial aceto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iby
タイトルCrystallographic and kinetic studies of human mitochondrial acetoacetyl-CoA thiolase (T2): the importance of potassium and chloride for its structure and function
要素Acetyl-CoA acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / thiolase fold / potassium ion / chloride / beta-alpha-beta-alpha-beta-alpha-beta-beta topology / alpha-beta-alpha-beta-alpha layered structure
機能・相同性
機能・相同性情報


C-acetyltransferase activity / metanephric proximal convoluted tubule development / propionyl-CoA biosynthetic process / Beta-ketothiolase deficiency / Utilization of Ketone Bodies / Synthesis of Ketone Bodies / cholesterol O-acyltransferase activity / ketone body metabolic process / ketone body catabolic process / acetyl-CoA catabolic process ...C-acetyltransferase activity / metanephric proximal convoluted tubule development / propionyl-CoA biosynthetic process / Beta-ketothiolase deficiency / Utilization of Ketone Bodies / Synthesis of Ketone Bodies / cholesterol O-acyltransferase activity / ketone body metabolic process / ketone body catabolic process / acetyl-CoA catabolic process / acetyl-CoA C-acetyltransferase / L-isoleucine catabolic process / coenzyme A binding / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / Branched-chain amino acid catabolism / coenzyme A metabolic process / coenzyme A biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation / response to starvation / potassium ion binding / adipose tissue development / response to hormone / Mitochondrial protein degradation / liver development / : / mitochondrial matrix / enzyme binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal ...Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / : / Acetyl-CoA acetyltransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Haapalainen, A.M. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Crystallographic and Kinetic Studies of Human Mitochondrial Acetoacetyl-CoA Thiolase: The Importance of Potassium and Chloride Ions for Its Structure and Function
著者: Haapalainen, A.M. / Merilainen, G. / Pirila, P.L. / Kondo, N. / Fukao, T. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2006年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA acetyltransferase
B: Acetyl-CoA acetyltransferase
C: Acetyl-CoA acetyltransferase
D: Acetyl-CoA acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,94419
ポリマ－166,1964
非ポリマー3,74815
水20,9331162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21040 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area51220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.349, 106.746, 101.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.06, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The asymmetric unit consists of one biological unit, the homotetramer

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Acetyl-CoA acetyltransferase / Acetoacetyl-CoA thiolase / T2


分子量: 41549.047 Da / 分子数: 4 / 変異: V34A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: liver / 遺伝子: ACAT1 / プラスミド: pET3D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P24752, acetyl-CoA C-acetyltransferase

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非ポリマー , 6種, 1177分子

#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#5: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG 5000 monomethylether, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.07225 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: carved in a single Silicon (111) crystal whith a channel in the middle, called channel-cut design
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07225 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→73.32 Å / Num. all: 133490 / Num. obs: 133365 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.324 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 19414 / Rsym value: 0.324 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DNAデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1WL4

1wl4


解像度: 1.85→73.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 2.547 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20312 6668 5 %RANDOM
Rwork0.16411 ---
obs0.16607 126697 100 %-
all-133365 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.388 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å2-0.21 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→73.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11522 0 224 1162 12908
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02212015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3052.00116304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.075.0511572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.29825.931403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.462152115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0751536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21949
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028604
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.26282
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.28455
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.21163
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0580.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2050.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1280.235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.34137787
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.995412543
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.59534268
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.22743761
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.915 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 652 -
Rwork0.199 12390 -
obs-12390 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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