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- PDB-2iae: Crystal structure of a protein phosphatase 2A (PP2A) holoenzyme. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iae
タイトルCrystal structure of a protein phosphatase 2A (PP2A) holoenzyme.
要素
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
  • microcystin-LR
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Protein phosphorylation / phosphatase / PP2A / B56 / tumor suppressor / methylation / HYDROLASE / TOXIN / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Co-inhibition by CTLA4 / Beta-catenin phosphorylation cascade / Co-stimulation by CD28 / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling ...Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Co-inhibition by CTLA4 / Beta-catenin phosphorylation cascade / Co-stimulation by CD28 / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / Regulation of TP53 Degradation / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin D associated events in G1 / RAF activation / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / PKR-mediated signaling / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation / DARPP-32 events / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / protein phosphatase type 2A complex / protein serine/threonine phosphatase complex / peptidyl-threonine dephosphorylation / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptidyl-serine dephosphorylation / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / FAR/SIN/STRIPAK complex / Platelet sensitization by LDL / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / ERK/MAPK targets / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / : / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / female meiotic nuclear division / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / meiotic sister chromatid cohesion / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein phosphatase regulator activity / protein antigen binding / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Co-stimulation by CD28 / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / Co-inhibition by CTLA4 / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / Platelet sensitization by LDL / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / ERK/MAPK targets / T cell homeostasis / mesoderm development / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of cell differentiation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / phosphoprotein phosphatase activity / protein phosphatase activator activity / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of hippo signaling / lateral plasma membrane / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC)
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / : / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. ...Protein phosphatase 2A, regulatory B subunit, B56 / Protein phosphatase 2A regulatory B subunit (B56 family) / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / : / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Leucine-rich Repeat Variant / Metallo-dependent phosphatase-like / Leucine-rich Repeat Variant / 4-Layer Sandwich / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microcystin LR / : / : / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
Microcystis aeruginosa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Cho, U.S. / Xu, W.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of a protein phosphatase 2A heterotrimeric holoenzyme.
著者: Cho, U.S. / Xu, W.
履歴
登録2006年9月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_validate_polymer_linkage / software
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
D: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
E: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
F: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
M: microcystin-LR
N: microcystin-LR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,70512
ポリマ－300,4858
非ポリマー2204
水00
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
M: microcystin-LR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,3536
ポリマ－150,2434
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
E: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform
F: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
N: microcystin-LR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,3536
ポリマ－150,2434
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)265.301, 265.301, 265.301
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
詳細The biological assembly is a heterotrimer from one A subunit, one B subunit, and one C subunit. There are two heterotrimers in one asymmetric unit. each heterotrimer has one microcystin-LR, PP2A inhibitor.

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / PP2A / subunit A / PR65-alpha isoform / PP2A / subunit A / R1-alpha isoform


分子量: 65392.367 Da / 分子数: 2 / 断片: Aalpha subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ppp2r1a / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star
参照: UniProt: Q76MZ3, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A 56 kDa regulatory subunit gamma isoform / PP2A / B subunit / B' gamma isoform / PP2A / B subunit / B56 gamma isoform / PP2A / B subunit / ...PP2A / B subunit / B' gamma isoform / PP2A / B subunit / B56 gamma isoform / PP2A / B subunit / PR61 gamma isoform / PP2A / B subunit / R5 gamma isoform / NY-REN-29 antigen


分子量: 48186.934 Da / 分子数: 2 / 断片: B56gamma1 subunit, residues 30-436 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2R5C, KIAA0044 / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star
参照: UniProt: Q13362, protein-serine/threonine phosphatase
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / PP2A-alpha / Replication protein C / RP-C


分子量: 35649.195 Da / 分子数: 2 / 断片: Calpha subunit / Mutation: D88N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2CA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P67775, protein-serine/threonine phosphatase
#4: タンパク質・ペプチド microcystin-LR


タイプ: Oligopeptide / クラス: 毒素 / 分子量: 1014.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Microcystis aeruginosa (バクテリア) / 参照: NOR: NOR00109, Microcystin LR
#5: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M MES, pH 7.0, 50mM NaCl, 1.4M ammonium sulfate, 0.2M LiCl, 2% 1,6-diaminohexane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月3日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 8.5 % / Av σ(I) over netI: 5.9 / 数: 554144 / Rmerge(I) obs: 0.161 / Χ2: 1.4 / D res high: 3.7 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 65390 / % possible obs: 98.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.96509610.0533.0778.5
6.327.9697.710.1171.8518.6
5.536.3298.410.1871.3038.7
5.025.5398.710.2121.2048.7
4.665.0299.110.2171.1688.7
4.394.6699.310.2561.1348.7
4.174.3999.510.3331.0928.7
3.994.1799.610.4951.0468.7
3.833.9999.810.681.0158.5
3.73.8399.610.9161.0017.1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 76332 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.5-3.634.10.905198.1
3.63-3.774.30.614198.5
3.77-3.944.40.438198.9
3.94-4.154.40.297198.9
4.15-4.414.40.185198.7
4.41-4.754.40.137197.9
4.75-5.234.40.118198
5.23-5.984.40.115196.8
5.98-7.534.40.094196.1
7.53-504.40.046193

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 76221
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
18.19-10078.20.643518
13.13-18.1966.20.816886
10.8-13.1365.40.8581140
9.38-10.866.10.8811318
8.41-9.38650.8921529
7.69-8.4163.30.8751679
7.13-7.6965.30.8551835
6.67-7.1367.30.851946
6.29-6.6767.20.8432076
5.97-6.2968.40.8522227
5.7-5.9771.70.8542311
5.46-5.772.20.8612456
5.24-5.4671.50.8692529
5.05-5.24750.8762674
4.88-5.0576.20.8832731
4.73-4.8877.10.8882871
4.59-4.7379.70.9012937
4.46-4.5986.10.8943007
4.34-4.4690.70.8963108
4.23-4.3491.20.9023203
4.13-4.2390.40.9023288
4.04-4.1389.60.9013294
3.95-4.0491.20.9013486
3.87-3.9588.70.9043516
3.79-3.87900.9073599
3.71-3.7989.20.9073603
3.65-3.7188.70.9083751
3.58-3.6589.70.8923761
3.5-3.5890.60.7754942

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
直接法6位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.897 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.854 / SU B: 59.364 / SU ML: 0.455 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.597 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31552 3832 5.1 %RANDOM
Rwork0.25681 ---
obs0.2598 72008 97.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 108.538 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19951 0 4 0 19955
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02220389
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.381.97127690
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.26952511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.35124.376914
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.445153435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.51315114
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.23190
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.211543
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.214144
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2719
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0320.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2710.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2270.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3631.512916
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.671220428
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.76538308
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3564.57262
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.588 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 253 -
Rwork0.278 5195 -
obs--97.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7024-0.7702-0.0611.4094-0.19570.21010.07320.4694-0.4192-0.6148-0.17860.53730.0092-0.17730.10540.05290.0904-0.22810.1069-0.269-0.3051118.0312220.992698.3446
20.89-0.1591-0.37091.26060.44581.8055-0.2379-0.1023-0.50660.12250.00410.26320.0921-0.38550.2338-0.5581-0.1220.2423-0.6365-0.005-0.2814166.6063168.5954107.2622
33.7098-0.0788-0.29961.7602-0.24023.266-0.07450.3330.054-0.32040.03910.0380.0248-0.14420.0354-0.06670.2689-0.2171-0.1745-0.1242-0.1876114.428249.235116.203
45.46330.6814-0.07194.1511-0.50676.0579-0.0386-0.1262-0.47620.3322-0.1080.01710.42330.04980.1467-1.0146-0.04770.2552-1.5077-0.3204-1.2523194.8149165.295786.1918
52.9339-1.8352-0.10223.48230.22170.85550.1333-0.06020.28180.0602-0.0688-0.3129-0.01340.2509-0.06440.0643-0.06440.13240.0599-0.0421-0.1589195.4888194.3911116.4937
61.47180.1804-0.20165.4423-1.63282.0073-0.177-0.15610.2922-0.18480.1289-0.2331-0.1295-0.15220.0481-0.05080.12950.0906-0.2863-0.0521-0.2816148.4674227.0913122.9527
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA7 - 5897 - 589
2X-RAY DIFFRACTION2DD7 - 5897 - 589
3X-RAY DIFFRACTION3CC4 - 3094 - 309
4X-RAY DIFFRACTION4FF4 - 2944 - 294
5X-RAY DIFFRACTION5EE30 - 4061 - 377
6X-RAY DIFFRACTION6BB31 - 4062 - 377

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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