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- PDB-2i6t: Orthorhombic Structure of the LDH domain of Human Ubiquitin-conju... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i6t
タイトルOrthorhombic Structure of the LDH domain of Human Ubiquitin-conjugating Enzyme E2-like Isoform A
要素UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-LIKE ISOFORM A
キーワードUNKNOWN FUNCTION / L-lactate dehydrogenase / oxidoreductase / ubiquitin-protein ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT I complex / carboxylic acid metabolic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / endosome to lysosome transport / ubiquitin binding / protein modification process / protein transport / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin E2 variant, N-terminal / UEV domain / UEV domain profile. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...Ubiquitin E2 variant, N-terminal / UEV domain / UEV domain profile. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Finerty Jr., P.J. / Butler-Cole, C. / Tempel, W. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. ...Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Finerty Jr., P.J. / Butler-Cole, C. / Tempel, W. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Investigation into the L-lactate Dehydrogenase Domain of Human Ubiquitin-conjugating Enzyme E2-like Isoform A
著者: Avvakumov, G.V. / Walker, J.R. / Xue, S. / Newman, E.M. / Finerty Jr., P.J. / Butler-Cole, C. / Tempel, W. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
#1: ジャーナル: BIOCHIM.BIOPHYS.ACTA / 年: 2002
タイトル: Identification and characterization of UEV3, a human cDNA with similarities to inactive E2 ubiquitin-conjugating enzymes
著者: Kloor, M. / Bork, P. / Duwe, A. / Klaes, R. / von Knebel Doeberitz, M. / Ridder, R.
履歴
登録2006年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-LIKE ISOFORM A
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-LIKE ISOFORM A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,67213
ポリマ－65,6432
非ポリマー1,02911
水4,990277
1
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-LIKE ISOFORM A
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-LIKE ISOFORM A
ヘテロ分子

A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-LIKE ISOFORM A
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-LIKE ISOFORM A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,34326
ポリマ－131,2854
非ポリマー2,05822
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area23080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)53.088, 98.912, 126.753
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-506-

HOH

21B-601-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer generated by the two fold axis: -x, -y, z.

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-LIKE ISOFORM A


分子量: 32821.367 Da / 分子数: 2 / 断片: L-lactate Dehydrogenase Domain, residues 171-471 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UEVLD / プラスミド: pET28-LIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6P2F0, UniProt: Q8IX04*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 26% PEG3350, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate, pH 5.2 in protein buffer comprising of 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 500 mM NaCl, 5% glycerol, 10 mM dithiothreitol, VAPOR DIFFUSION, ...詳細: 26% PEG3350, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate, pH 5.2 in protein buffer comprising of 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 500 mM NaCl, 5% glycerol, 10 mM dithiothreitol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年7月19日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→26.55 Å / Num. all: 39716 / Num. obs: 39716 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Rsym value: 0.18 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.88 / Num. unique all: 3896 / Rsym value: 0.72 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I10

1i10


解像度: 2.1→26.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 4.134 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.174 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23004 2086 5.3 %RANDOM
Rwork0.18019 ---
obs0.18267 37628 99.82 %-
all-39715 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.562 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→26.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4281 0 62 277 4620
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0224455
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4121.9716032
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6765566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.98525.824170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.20415807
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.0171514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2736
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023154
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.22141
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.23046
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2310
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1390.240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.07732890
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0744571
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.02651746
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.03771459
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 348 -
Rwork0.202 2539 -
obs--99.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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