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- PDB-2i5i: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE CELLOBIOSE-PHOSPHATE CLEAVAGE PRO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i5i
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE CELLOBIOSE-PHOSPHATE CLEAVAGE PROTEIN (EF3048) FROM ENTEROCOCCUS FAECALIS V583 AT 1.70 A RESOLUTION
要素UPF0249 protein EF_3048
キーワードHYDROLASE / PUTATIVE CELLOBIOSE-PHOSPHATE CLEAVAGE PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


deacetylase activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / polysaccharide catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Chitooligosaccharide deacetylase ChbG-like, bacteria / Carbohydrate deacetylase YdjC-like / YdjC-like protein / Glycoside hydrolase/deacetylase / Glycoside hydrolase/deacetylase, beta/alpha-barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbohydrate deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecalis (乳酸球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (EF3048) from ENTEROCOCCUS FAECALIS V583 at 1.70 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A HEXAMER AS THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGIMERIZATION STATE.
Remark 999SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UPF0249 protein EF_3048
B: UPF0249 protein EF_3048


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3962
ポリマ－60,3962
非ポリマー00
水6,539363
1
A: UPF0249 protein EF_3048
B: UPF0249 protein EF_3048

A: UPF0249 protein EF_3048
B: UPF0249 protein EF_3048

A: UPF0249 protein EF_3048
B: UPF0249 protein EF_3048


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,1896
ポリマ－181,1896
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area12390 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area53790 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)130.530, 130.530, 85.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-379-

HOH

21B-397-

HOH

31B-408-

HOH

詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A HEXAMER AS THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGIMERIZATION STATE

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要素

#1: タンパク質 UPF0249 protein EF_3048


分子量: 30198.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Enterococcus faecalis (乳酸球菌) / 株: V583 / 遺伝子: EF3048 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P59745
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.01 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 7
詳細: 40.0% MPD, 0.1M HEPES pH 7.0, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.918370,0.978981,0.979291
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月7日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.9789811
30.9792911
反射解像度: 1.7→29.45 Å / Num. obs: 59414 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 1.016 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.7-1.743.70.505242431.02100
1.74-1.793.70.40842791.004100
1.79-1.843.80.34742250.948100
1.84-1.93.70.28642791.04599.9
1.9-1.973.60.22942621.01599.7
1.97-2.053.70.17842381.039100
2.05-2.143.60.14942411.04899.5
2.14-2.253.50.12442400.93799.5
2.25-2.43.60.10542421.12499.9
2.4-2.583.50.09342641.02799.8
2.58-2.843.50.08842601.02999.7
2.84-3.253.40.07542591.06699.7
3.25-4.13.30.05742011.03598.9
4.1-503.50.05241810.88998.1

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→29.45 Å / Num. parameters: 17818 / Num. restraintsaints: 22295 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: OTHER REFINEMENT REMARKS: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED BETWEEN RESIDUES 2-262 OF CHAINS A AND B. 3. REFINEMENT WAS AGAINST INTENSITY ...詳細: OTHER REFINEMENT REMARKS: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED BETWEEN RESIDUES 2-262 OF CHAINS A AND B. 3. REFINEMENT WAS AGAINST INTENSITY DATA. 4. REFINEMENT WAS CARRIED WITH THE TWIN LAW OF [K,H,-L] WITH THE TWIN FRACTION OF 0.3513. THE RFREE DECREASES FROM 0.27 TO 0.1888. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.185 2883 4.9 %THIN SHELLS
Rwork0.144 ---
obs0.146 59414 99.6 %-
all-59414 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
原子変位パラメータBiso mean: 27.904 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 3 / Occupancy sum hydrogen: 3978 / Occupancy sum non hydrogen: 4426.48
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→29.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4069 0 0 363 4432
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.049
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.044
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.052
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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