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- PDB-2i5b: The crystal structure of an ADP complex of Bacillus subtilis pyri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i5b
タイトルThe crystal structure of an ADP complex of Bacillus subtilis pyridoxal kinase provides evidence for the parralel emergence of enzyme activity during evolution
要素Phosphomethylpyrimidine kinase
キーワードTRANSFERASE / ADP complex / PdxK / thiD / ribokinase superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphomethylpyrimidine kinase activity / hydroxymethylpyrimidine kinase activity / pyridoxal kinase activity / pyridoxal kinase / thiamine biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hydroxymethylpyrimidine kinase/phosphomethylpyrimidine kinase domain / Pyridoxamine kinase/Phosphomethylpyrimidine kinase / Phosphomethylpyrimidine kinase / Ribokinase / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Pyridoxine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Newman, J.A. / Das, S.K. / Sedelnikova, S.E. / Rice, D.W.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: The Crystal Structure of an ADP Complex of Bacillus subtilis Pyridoxal Kinase Provides Evidence for the Parallel Emergence of Enzyme Activity During Evolution.
著者: Newman, J.A. / Das, S.K. / Sedelnikova, S.E. / Rice, D.W.
#1: ジャーナル: To be published
タイトル: Cloning, purification and preliminary crystallographic analysis of a putative Pyridoxal Kinase from Bacillus subtilis
履歴
登録2006年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphomethylpyrimidine kinase
C: Phosphomethylpyrimidine kinase
D: Phosphomethylpyrimidine kinase
B: Phosphomethylpyrimidine kinase
E: Phosphomethylpyrimidine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,37210
ポリマ－145,2365
非ポリマー2,1365
水00
1
A: Phosphomethylpyrimidine kinase
B: Phosphomethylpyrimidine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9494
ポリマ－58,0942
非ポリマー8542
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5420 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area19480 Å2
手法PISA
2
C: Phosphomethylpyrimidine kinase
D: Phosphomethylpyrimidine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9494
ポリマ－58,0942
非ポリマー8542
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5450 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area19440 Å2
手法PISA
3
E: Phosphomethylpyrimidine kinase
ヘテロ分子

E: Phosphomethylpyrimidine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,9494
ポリマ－58,0942
非ポリマー8542
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)102.499, 102.499, 251.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
12B
13C
14D
/ NCSアンサンブル:
ID詳細
1A
2B
3C
4D
詳細The biological assembly is a dimer formed between chanis A and B and by chains C and D

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要素

#1: タンパク質
Phosphomethylpyrimidine kinase / HMP-phosphate kinase / HMP-P kinase


分子量: 29047.225 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: thiD / プラスミド: pTB361 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P39610, phosphooxymethylpyrimidine kinase
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.86 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 28% peg 4000, 0.17M sodium acetate trihydrate, 0.1M Tris HCL (pH 8.5), 10mM MgCl, 10mM ADP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年5月9日
放射モノクロメーター: Osmic Varimax mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→94.916 Å / Num. all: 33604 / Num. obs: 33604 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 50.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rsym value: 0.131 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. measured all: 18268 / Num. unique all: 4844 / Rsym value: 0.475 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345345DTBデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UB0

1ub0


解像度: 2.8→12.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.865 / SU B: 15.994 / SU ML: 0.317 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.441 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 1688 5.1 %RANDOM
Rwork0.222 ---
all0.225 33305 --
obs0.225 33305 99.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.436 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→12.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9932 0 135 0 10067
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02210231
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4551.98613911
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.29551320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.8526.492382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.133151773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.0381515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21669
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.027408
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.24919
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.26999
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3580.2108
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.430.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5761.56721
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.991210592
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.14533895
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9364.53319
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1978TIGHT POSITIONAL0.060.05
1A1978TIGHT THERMAL0.330.5
2B1978TIGHT POSITIONAL0.050.05
2B1978TIGHT THERMAL0.320.5
3C1903TIGHT POSITIONAL0.060.05
3C1903TIGHT THERMAL0.140.5
4D1978TIGHT POSITIONAL0.050.05
4D1978TIGHT THERMAL0.330.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.869 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 126 -
Rwork0.276 2205 -
obs-2331 99.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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