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- PDB-2i2w: Crystal Structure of Escherichia Coli Phosphoheptose Isomerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i2w
タイトルCrystal Structure of Escherichia Coli Phosphoheptose Isomerase
要素Phosphoheptose isomerase
キーワードISOMERASE / LIPOPOLYSACCHARIDE BIOSYNTHESIS / PHOSPHOHEPTOSE ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


D-sedoheptulose-7-phosphate isomerase / D-sedoheptulose 7-phosphate isomerase activity / D-glycero-D-manno-heptose 7-phosphate biosynthetic process / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoheptose isomerase / GmhA/DiaA / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoheptose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者DeLeon, G. / Blakely, K. / Zhang, K. / Wright, G. / Junop, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structure and Function of Sedoheptulose-7-phosphate Isomerase, a Critical Enzyme for Lipopolysaccharide Biosynthesis and a Target for Antibiotic Adjuvants
著者: Taylor, P.L. / Blakely, K.M. / de Leon, G.P. / Walker, J.R. / McArthur, F. / Evdokimova, E. / Zhang, K. / Valvano, M.A. / Wright, G.D. / Junop, M.S.
履歴
登録2006年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ...BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE AUTHORS' ANALYTICAL ULTRACENTRIFUGATION AND GEL FILTRATION EXPERIMENTS SHOW THAT THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A DIMER.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoheptose isomerase
B: Phosphoheptose isomerase
C: Phosphoheptose isomerase
D: Phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,1495
ポリマ－92,0574
非ポリマー921
水11,133618
1
A: Phosphoheptose isomerase
D: Phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1203
ポリマ－46,0282
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3850 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area15850 Å2
手法PISA, PQS
2
B: Phosphoheptose isomerase
C: Phosphoheptose isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0282
ポリマ－46,0282
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area15690 Å2
手法PISA, PQS
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11460 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area27540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.930, 89.610, 106.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a dimer generated from either the A and D or B and C monomers within the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
Phosphoheptose isomerase / Sedoheptulose 7-phosphate isomerase


分子量: 23014.141 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: gmhA, lpcA, tfrA, b0222 / プラスミド: pDEST17 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P63224, 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; アルドース - ケトースの相互変換
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 618 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 3% PEG 8000, 0.002M DTT, 3% 1,6-hexanediol, 0.01M Hepes, 0.1M imidazole, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年2月22日
放射モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→45.9 Å / Num. all: 59294 / Num. obs: 59294 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.27 % / Rmerge(I) obs: 0.075
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 4.18 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→45.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 6.556 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21921 2996 5.1 %RANDOM
Rwork0.16994 ---
obs0.1723 56213 100 %-
all-56213 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.611 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.58 Å20 Å20 Å2
2--1.2 Å20 Å2
3----0.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→45.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5630 0 6 618 6254
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0390.0225712
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.7731.9557683
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9665733
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.99224.231260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.067151017
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5151540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2490.2866
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0180.024280
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2390.22993
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3260.24064
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2484
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3270.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2720.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1951.53633
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.40925780
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.99232079
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.8094.51903
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 222 -
Rwork0.289 4113 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6738-0.0759-0.32570.04830.06790.18190.07580.09840.1477-0.0207-0.0319-0.0577-0.007-0.0124-0.0439-0.03670.0105-0.0095-0.060.01990.00760.659481.2834.8142
30.0194-0.06910.05070.55080.14220.47340.04160.06110.0115-0.1133-0.0269-0.00570.08440.0447-0.0148-0.00740.0008-0.0176-0.0285-0.031-0.070664.020946.638626.3135
50.2062-0.2566-0.11870.32850.09020.4299-0.02990.0091-0.02530.00610.00850.08750.08870.02360.0215-0.02850.00230.0045-0.05050.0136-0.021757.603942.398649.1417
70.6444-0.1368-0.2610.3493-0.05760.14560.03330.01760.07220.06160.0530.02330.04680.006-0.0864-0.0394-0.0058-0.0123-0.0440.0126-0.03244.272875.588251.5627
910.6596-1.1708-6.258812.43414.691322.017-0.0117-0.0234-0.18910.1749-0.02730.02790.31090.0150.0390.00220.00040.00030.0009-0.00090.001429.767865.981960.9555
100.2931-0.19650.02110.2339-0.03520.1533-0.009-0.010.0186-0.01320.00240.030.02460.00950.0066-0.0494-0.0141-0.0149-0.02470.0082-0.029457.300862.634641.5134
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 19221 - 212
3X-RAY DIFFRACTION3BB1 - 19221 - 212
5X-RAY DIFFRACTION5CC1 - 19221 - 212
7X-RAY DIFFRACTION7DD1 - 19221 - 212
9X-RAY DIFFRACTION9DE1961
10X-RAY DIFFRACTION10A - DF - I193 - 3551 - 159

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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