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- PDB-2i1a: A Retroviral Protease-Like Domain in the Eukaryotic Protein Ddi1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i1a
タイトルA Retroviral Protease-Like Domain in the Eukaryotic Protein Ddi1
要素DNA damage-inducible protein DDI1
キーワードPROTEIN TURNOVER / acid protease fold / dimer / retroviral protease domain
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle binding / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / protein secretion / polyubiquitin modification-dependent protein binding / vesicle-mediated transport / SNARE binding / ubiquitin binding / positive regulation of DNA replication / ubiquitin-dependent protein catabolic process ...proteasome regulatory particle binding / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / protein secretion / polyubiquitin modification-dependent protein binding / vesicle-mediated transport / SNARE binding / ubiquitin binding / positive regulation of DNA replication / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / aspartic-type endopeptidase activity / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
gag-polyprotein putative aspartyl protease / DNA damage inducible protein 1 ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase, DDI1-type / Aspartyl protease / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic ...gag-polyprotein putative aspartyl protease / DNA damage inducible protein 1 ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase, DDI1-type / Aspartyl protease / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage-inducible protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Fass, D. / Sirkis, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Ddi1, a eukaryotic protein with the retroviral protease fold.
著者: Sirkis, R. / Gerst, J.E. / Fass, D.
履歴
登録2006年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-inducible protein DDI1
B: DNA damage-inducible protein DDI1
C: DNA damage-inducible protein DDI1
D: DNA damage-inducible protein DDI1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9464
ポリマ－66,9464
非ポリマー00
水2,792155
1
A: DNA damage-inducible protein DDI1
B: DNA damage-inducible protein DDI1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4732
ポリマ－33,4732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area11750 Å2
手法PISA
2
C: DNA damage-inducible protein DDI1
D: DNA damage-inducible protein DDI1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4732
ポリマ－33,4732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area11230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.800, 74.330, 153.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a dimer (chains A and B or chains C and D)

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要素

#1: タンパク質
DNA damage-inducible protein DDI1 / v-SNARE-master 1


分子量: 16736.473 Da / 分子数: 4 / 断片: retroviral protease-like domain, residues 180-325 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: DDI1, VSM1 / プラスミド: pAED4, pET3 derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 plysS / 参照: UniProt: P40087
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.4
詳細: 10 mM potassium phosphate, 1% dioxane, 12.5-22.5% PEG2000, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418, 0.97935, 0.97949, 0.91165
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月29日 / 詳細: osmic mirrors
放射モノクロメーター: osmic mirrors / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.979351
30.979491
40.911651
反射解像度: 2.3→39.96 Å / Num. all: 24696 / Num. obs: 24391 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.514 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→39.96 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.266 1654 random
Rwork0.229 --
all-24591 -
obs-24306 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→39.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3563 0 0 155 3718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.342
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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