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- PDB-2hzq: Crystal structure of human apolipoprotein D (ApoD) in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hzq
タイトルCrystal structure of human apolipoprotein D (ApoD) in complex with progesterone
要素Apolipoprotein D
キーワードTRANSPORT PROTEIN / lipocalin / beta barrel / bilin-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lipoprotein lipid oxidation / Transport of fatty acids / negative regulation of T cell migration / negative regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / peripheral nervous system axon regeneration / tissue regeneration / negative regulation of focal adhesion assembly / lipid transporter activity / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...negative regulation of lipoprotein lipid oxidation / Transport of fatty acids / negative regulation of T cell migration / negative regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / peripheral nervous system axon regeneration / tissue regeneration / negative regulation of focal adhesion assembly / lipid transporter activity / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / cholesterol binding / negative regulation of protein import into nucleus / response to axon injury / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / cytosolic ribosome / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / response to reactive oxygen species / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / brain development / lipid metabolic process / glucose metabolic process / angiogenesis / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein D / Apolipoprotein D, vertebrates / Lipocalin-like domain / Lipocalin, ApoD type / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin ...Apolipoprotein D / Apolipoprotein D, vertebrates / Lipocalin-like domain / Lipocalin, ApoD type / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROGESTERONE / Apolipoprotein D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Eichinger, A. / Skerra, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural insight into the dual ligand specificity and mode of high density lipoprotein association of apolipoprotein d.
著者: Eichinger, A. / Nasreen, A. / Kim, H.J. / Skerra, A.
履歴
登録2006年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / refine
Item: _refine.pdbx_starting_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3032
ポリマ－19,9881
非ポリマー3141
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.206, 49.206, 144.126
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein D / Apo-D / ApoD


分子量: 19988.102 Da / 分子数: 1 / 変異: L23P, W99H, C116S, I118S, L120S, P133V, N134A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOD / プラスミド: pApoD27delta(QA) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): KS272 / 参照: UniProt: P05090
#2: 化合物 ChemComp-STR / PROGESTERONE / プロゲステロン


分子量: 314.462 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30O2 / コメント: ホルモン*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.1 M lithium sulfate, 0.1 M ammonium formate, 0.075 M Hepes/NaOH, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0089 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0089 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→46.575 Å / Num. all: 17254 / Num. obs: 17084 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.8-1.911.20.3082.32643123500.30895.3
1.9-2.0111.10.2153.52490522360.21597.5
2.01-2.1510.90.1365.32385621880.13698.9
2.15-2.32110.1066.42257420530.10699.2
2.32-2.5511.20.0937.42110318910.093100
2.55-2.8511.50.0837.21986617300.083100
2.85-3.2911.40.0649.21788515720.064100
3.29-4.0211.30.04910.71503713320.049100
4.02-5.6913.20.04611.81418110730.046100
5.69-49.2111.50.0498.175626590.04999.3

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Translation4 Å15 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
EPMR位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
REFMAC5.2.0003位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 2.714 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 860 5.1 %RANDOM
Rwork0.187 ---
all0.189 17254 --
obs0.189 17013 98.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.551 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20 Å20 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----1.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1327 0 23 235 1585
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6911.9611888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5265163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.3125.55663
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.2815224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.649154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021045
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2590
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.2951
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2150.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1071.5857
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.73821358
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7943600
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2654.5530
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 89 -
Rwork0.211 1074 -
obs-1163 94.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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