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万見
- PDB-2hv1: HADDOCK structure of ARNT PAS-B Homodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hv1
タイトルHADDOCK structure of ARNT PAS-B Homodimer
要素Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
キーワードTRANSCRIPTION / PROTEIN BINDING / ARNT transcription PAS HADDOCK
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / Aryl hydrocarbon receptor signalling / positive regulation of hormone biosynthetic process / aryl hydrocarbon receptor complex / positive regulation of protein sumoylation / Xenobiotics / Phase I - Functionalization of compounds / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / aryl hydrocarbon receptor binding ...nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / Aryl hydrocarbon receptor signalling / positive regulation of hormone biosynthetic process / aryl hydrocarbon receptor complex / positive regulation of protein sumoylation / Xenobiotics / Phase I - Functionalization of compounds / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / aryl hydrocarbon receptor binding / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / embryonic placenta development / Endogenous sterols / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of endothelial cell proliferation / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of erythrocyte differentiation / PPARA activates gene expression / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / cellular response to oxidative stress / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / nuclear body / response to hypoxia / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear translocator / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / PAS domain / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. ...Nuclear translocator / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / PAS domain / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Beta-Lactamase / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Card, P.B. / Gardner, K.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Practical aspects of using paramagnetic relaxation enhancements for protein docking: Application to the ARNT PAS-B homodimer
著者: Card, P.B. / Gardner, K.H.
履歴
登録2006年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator
B: Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9132
ポリマ－27,9132
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)8 / 50
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Aryl hydrocarbon receptor nuclear translocator / ARNT protein / Dioxin receptor / nuclear translocator / Hypoxia-inducible factor 1 beta / HIF-1 beta


分子量: 13956.701 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal PAS domain (PAS-B), residues 356-470 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARNT / プラスミド: pHis-parallel / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27540

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N/1H HSQC
12215N/1H HSQC
NMR実験の詳細Text: 15N/1H HSQC was used to Monitor (a) chemical shift perturbation upon complex formation to identify interaction interface, and (b) to identify backbone amide resonances that are significantly ...Text: 15N/1H HSQC was used to Monitor (a) chemical shift perturbation upon complex formation to identify interaction interface, and (b) to identify backbone amide resonances that are significantly broadened due to their proximity to a paramagnetic spin label attached to its natural abundance homodimeric interaction partner.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
11mM down to 125 micro M (15N) ARNT PAS-B, 50mM Tris, 17mM NaCl, 5mM DTT
275 micro M (15N) ARNT PAS-B, 400 micro M ARNT PAS-B with CMSTL spin label attached (to C358 or C451), 50mM Tris, 17mM NaCl
試料状態イオン強度: 50mM Tris, 17mM NaCl / pH: 7.5 / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
HADDOCK1.2BONVIN構造決定
NMRPipe2.3DELAGLIO解析
CNS1.1BRUNGER構造決定
NMRView5.0.4JOHNSONデータ解析
CNS1.1BRUNGER精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブル計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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