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万見
- PDB-2hum: Crystal structure of T4 Lysozyme D72C synthetic dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hum
タイトルCrystal structure of T4 Lysozyme D72C synthetic dimer
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / T4 Lysozyme synthetic dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Banatao, D.R. / Cascio, D. / Yeates, T.O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: An approach to crystallizing proteins by synthetic symmetrization.
著者: Banatao, D.R. / Cascio, D. / Crowley, C.S. / Fleissner, M.R. / Tienson, H.L. / Yeates, T.O.
履歴
登録2006年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAINS. ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAINS. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE. THE BIOLOGICAL UNIT IS A DIMER FORMED BY DISULFIDE BOND BETWEEN CYSTEINES 72. THE DIMER IS PRESENT ENTIRELY IN THE ASYMMETRIC UNIT AND DOES NOT HAVE A CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
B: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3553
ポリマ－37,2332
非ポリマー1221
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.306, 55.907, 80.292
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme / Lysis protein / Muramidase / Endolysin


分子量: 18616.418 Da / 分子数: 2 / 変異: C54T, D72C, C97A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: E / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.17 %
解説: Terminal residues 163 and 164 for T4 lysozyme have poor electron density. This should be taken into account when using this structure as a model.
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M tri-Lithium Citrate, 20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→76.25 Å / Num. obs: 27769 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1C6T

1c6t


解像度: 2.35→52.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.839 / SU B: 14.465 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.341 / ESU R Free: 0.278 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DATA WAS COLLECTED TO 2.10 ANGSTROM RESOLUTION. STRUCTURE WAS REFINED TO 2.35 ANGSTROM RESOLUTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30355 993 5.1 %RANDOM
Rwork0.23939 ---
obs0.24277 18576 99.67 %-
all-19569 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.11 Å20 Å20.63 Å2
2---1.86 Å20 Å2
3---1.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→52.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2612 0 8 99 2719
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0222660
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.081.9563583
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1285326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.82523.387124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.10615496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4621526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021968
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.21285
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21812
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1970.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2970.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1930.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4781.51721
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.95422606
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.51431149
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0754.5977
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 76 -
Rwork0.215 1351 -
obs--99.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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