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- PDB-2hue: Structure of the H3-H4 chaperone Asf1 bound to histones H3 and H4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hue
タイトルStructure of the H3-H4 chaperone Asf1 bound to histones H3 and H4
要素
  • Anti-silencing protein 1
  • Histone H3
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / mini beta sheet / elongated Beta sandwhich
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II ...Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of protein phosphorylation / protein modification process / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / regulation of gene expression / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 ...Histone chaperone ASF1-like / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者English, C.M. / Churchill, M.E.A. / Tyler, J.K.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Structural basis for the histone chaperone activity of asf1.
著者: English, C.M. / Adkins, M.W. / Carson, J.J. / Churchill, M.E. / Tyler, J.K.
履歴
登録2006年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE An Ala at position 102 agrees with the database reference GB P84233

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anti-silencing protein 1
B: Histone H3
C: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5348
ポリマ－38,0933
非ポリマー4425
水6,612367
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8100 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area16220 Å2
手法PISA
2
A: Anti-silencing protein 1
B: Histone H3
C: Histone H4
ヘテロ分子

A: Anti-silencing protein 1
B: Histone H3
C: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,06916
ポリマ－76,1856
非ポリマー88310
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area16770 Å2
ΔGint-271 kcal/mol
Surface area32060 Å2
手法PISA
3
C: Histone H4
ヘテロ分子

C: Histone H4
ヘテロ分子

A: Anti-silencing protein 1
B: Histone H3
ヘテロ分子

A: Anti-silencing protein 1
B: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,06916
ポリマ－76,1856
非ポリマー88310
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation2_564-y,x-y+1,z-2/31
crystal symmetry operation6_445-x-1,-x+y-1,-z+1/31
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area7640 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area41190 Å2
手法PISA
4
A: Anti-silencing protein 1
ヘテロ分子

A: Anti-silencing protein 1
ヘテロ分子

B: Histone H3
C: Histone H4
ヘテロ分子

B: Histone H3
C: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,06916
ポリマ－76,1856
非ポリマー88310
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z+2/31
crystal symmetry operation6_455-x-1,-x+y,-z+1/31
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_466y-1,x+1,-z+11
Buried area13930 Å2
ΔGint-233 kcal/mol
Surface area34900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.749, 95.749, 110.676
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-672-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Anti-silencing protein 1


分子量: 19663.973 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 2-169 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ASF1 / プラスミド: PST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3 PLys S / 参照: UniProt: P32447
#2: タンパク質 Histone H3


分子量: 8888.460 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 62-136 / Mutation: G103A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: H3l / プラスミド: PST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3 Plys S / 参照: UniProt: Q92133, UniProt: P84233*PLUS
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 9540.251 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 20-102 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: PST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3 Plys S / 参照: UniProt: P62799

-
非ポリマー , 4種, 372分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 367 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.44 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M potassium sulfate, 0.1M Tris-HCl, 14.5% PEG 4K, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.000, 1.23
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月30日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.231
反射解像度: 1.7→12 Å / Num. obs: 61200

-
解析

ソフトウェア
名称分類
PHASER位相決定
REFMAC精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→11.98 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.239 -
Rwork0.209 -
obs-61200
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→11.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2560 0 23 367 2950
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.113
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.259
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.317

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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