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- PDB-2hth: Structural basis for ubiquitin recognition by the human EAP45/ESC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hth
タイトルStructural basis for ubiquitin recognition by the human EAP45/ESCRT-II GLUE domain
要素
  • Ubiquitin
  • Vacuolar protein sorting protein 36
キーワードPROTEIN TRANSPORT / GLUE domain / PH domain / Protein sorting / viral budding / Ubiquitin complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT II complex / : / : / protein modification process => GO:0036211 / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / membrane fission / multivesicular body assembly / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis ...ESCRT II complex / : / : / protein modification process => GO:0036211 / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / membrane fission / multivesicular body assembly / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cytosolic ribosome / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / HCMV Late Events / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / ubiquitin binding / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting protein 36, GLUE domain / Vacuolar protein sorting protein 36 / Snf8/Vps36 family / EAP30/Vps36 family / Vacuolar protein sorting protein 36 Vps36 / GLUE domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e ...Vacuolar protein sorting protein 36, GLUE domain / Vacuolar protein sorting protein 36 / Snf8/Vps36 family / EAP30/Vps36 family / Vacuolar protein sorting protein 36 Vps36 / GLUE domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / Vacuolar protein-sorting-associated protein 36
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Alam, S.L. / Whitby, F.G. / Hill, C.P. / Sundquist, W.I.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural basis for ubiquitin recognition by the human ESCRT-II EAP45 GLUE domain.
著者: Alam, S.L. / Langelier, C. / Whitby, F.G. / Koirala, S. / Robinson, H. / Hill, C.P. / Sundquist, W.I.
履歴
登録2006年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.42024年2月14日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Vacuolar protein sorting protein 36


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8342
ポリマ－24,8342
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.727, 102.727, 54.306
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A, UBA52, UBB, UBC / プラスミド: pet3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIPL codon Plus / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting protein 36 / ELL-associated protein of 45 kDa


分子量: 16257.649 Da / 分子数: 1 / Fragment: EAP45 Glue domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS36, C13orf9, EAP45 / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIPL codon plus / 参照: UniProt: Q86VN1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG8000; 10% Ethylene glycol; 100mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.10000, 0.97910
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
20.97911
ReflectionAv σ(I) over netI: 8.1 / 数: 187787 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Χ2: 1.01 / D res high: 3.1 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 12326 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
6.675099.910.0851.023
5.36.6799.910.1020.879
4.635.310010.1051.065
4.214.6310010.1111.085
3.914.2110010.1391.392
3.683.9110010.1521.408
3.493.6810010.2051.072
3.343.4910010.2540.876
3.213.3410010.3760.685
3.13.2110010.530.586
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 8264 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obs% possible all
2.7-2.80.53681.4
2.8-2.910.46595.9
2.91-3.040.32799.8
3.04-3.20.237100
3.2-3.40.181100
3.4-3.660.14100
3.66-4.030.115100
4.03-4.620.103100
4.62-5.810.093100
5.81-500.0899.6

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Sm600.4810.1680.0730.331
2Sm55.6430.8120.2870.230.235
Phasing dmFOM : 0.71 / FOM acentric: 0.73 / FOM centric: 0.66 / 反射: 5648 / Reflection acentric: 4418 / Reflection centric: 1230
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
9.4-39.9730.930.970.9286147139
5.9-9.40.830.870.74793553240
4.7-5.90.80.840.67944731213
4.1-4.70.810.830.74955762193
3.5-4.10.670.690.5616481367281
3.3-3.50.460.470.41022858164

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.1位相決定
RESOLVE2.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→37.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / SU B: 13.718 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.626 / ESU R Free: 0.355 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. LOOP RESIDUES 32-36, 53-57, 74-78 AND 90-103 ARE SET AT ZERO OCCUPANCY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28872 810 9.8 %RANDOM
Rwork0.24775 ---
obs0.25184 7426 97.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.345 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.73 Å20 Å20 Å2
2---1.73 Å20 Å2
3---3.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→37.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1640 0 0 0 1640
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221436
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6811.9531930
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2515167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.97223.91369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.79515280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg141512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2224
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021038
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2518
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.2937
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.233
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0321.5877
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.81421385
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3333601
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.684.5545
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 49 -
Rwork0.367 440 -
obs--79.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
119.634-16.977117.277648.4984-33.283731.71270.42561.12510.3466-2.03710.15490.07190.5117-0.5583-0.58040.1442-0.05610.16750.362300.6009-5.3993-25.0366-25.8532
211.14283.00651.712923.55-2.66717.9247-0.06350.72221.6764-0.29050.3520.4973-0.8265-0.4311-0.28850.18730.04370.18340.34390.06070.638-4.9871-18.8278-22.1207
310.611-4.9379-2.241210.8899-6.009712.4347-0.6711-0.51650.73231.0050.9580.2475-0.6627-0.6338-0.28690.1711-0.00850.12430.12630.00680.6151-4.5547-22.1567-14.1221
414.7253-12.0584-12.721116.97048.789354.8173-0.3704-1.26151.59010.62080.9662-0.1425-0.90352.3249-0.59580.1854-0.1288-0.03590.386-0.07890.84714.719-24.0905-16.9787
519.7679-0.82984.006114.4189-3.12641.4202-0.50571.25661.0785-0.8916-0.206-0.7966-0.73341.05420.71180.3623-0.12630.15960.32490.1550.76236.729-17.3533-25.1469
69.48-4.4441.253211.2689-5.87927.60550.31571.29110.7637-0.7296-0.5377-0.3306-0.38480.31450.2220.1396-0.01470.13270.27090.06270.53641.0983-20.9967-26.2825
75.9458-0.1076-1.82996.87194.275611.2208-0.1844-0.1297-0.59640.3415-0.33630.29740.4668-0.46070.52070.2069-0.00060.01570.13020.00430.636918.3435-43.9012-33.3588
87.9222-0.0113-1.22088.66767.66216.9583-0.5329-0.4755-0.72731.14870.5099-0.16850.9604-0.21360.02290.26650.0373-0.00310.19060.00890.657318.3896-42.119-29.7728
94.0699-0.2853-0.71936.30164.41735.3232-0.1245-0.4479-0.52310.49370.0356-0.11420.7660.14380.08890.1617-0.04350.07650.25860.07140.529915.7534-39.4118-27.1543
1013.7454-9.2369-4.36117.82782.92299.67190.3480.1735-1.18050.0254-0.29110.75870.3725-0.9308-0.05690.2663-0.0590.06050.21990.04650.626311.9839-37.392-22.1819
1112.77853.2136-1.086920.1873-2.27712.7771-0.3526-0.6829-0.26310.98760.0945-1.16370.11070.56120.25810.13960.0657-0.03640.2017-0.01310.427125.243-33.6986-26.2715
1229.7743-4.28928.26288.3266-12.716519.5273-0.66130.77670.1505-1.11140.75610.93830.6111-0.4472-0.09480.1483-0.0171-0.11320.18840.02520.601314.3316-29.3624-36.305
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 81 - 8
2X-RAY DIFFRACTION2AA9 - 269 - 26
3X-RAY DIFFRACTION3AA27 - 3827 - 38
4X-RAY DIFFRACTION4AA39 - 4439 - 44
5X-RAY DIFFRACTION5AA45 - 5545 - 55
6X-RAY DIFFRACTION6AA56 - 7356 - 73
7X-RAY DIFFRACTION7BB5 - 297 - 31
8X-RAY DIFFRACTION8BB30 - 4732 - 49
9X-RAY DIFFRACTION9BB48 - 8350 - 85
10X-RAY DIFFRACTION10BB84 - 11286 - 114
11X-RAY DIFFRACTION11BB113 - 124115 - 126
12X-RAY DIFFRACTION12BB125 - 131127 - 133

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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