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万見
- PDB-2htg: Structural and functional characterization of TM VII of the NHE1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2htg
タイトルStructural and functional characterization of TM VII of the NHE1 isoform of the Na+/H+ exchanger
要素NHE1 isoform of Na+/H+ exchanger 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / transmembrane segment / helix-kink-helix
機能・相同性
機能・相同性情報


cation-transporting ATPase complex / : / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / Hyaluronan degradation / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cellular response to electrical stimulus / potassium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / sodium:proton antiporter activity ...cation-transporting ATPase complex / : / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / Hyaluronan degradation / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cellular response to electrical stimulus / potassium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / sodium:proton antiporter activity / maintenance of cell polarity / regulation of pH / sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / cardiac muscle cell differentiation / protein phosphatase 2B binding / intracellular sodium ion homeostasis / regulation of stress fiber assembly / cellular response to acidic pH / sodium ion import across plasma membrane / cardiac muscle cell contraction / response to acidic pH / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / cellular response to antibiotic / regulation of focal adhesion assembly / cellular response to cold / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of the force of heart contraction / : / protein complex oligomerization / intercalated disc / monoatomic ion transport / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cellular response to epinephrine stimulus / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / proton transmembrane transport / regulation of intracellular pH / stem cell differentiation / phospholipid binding / cellular response to insulin stimulus / cellular response to mechanical stimulus / calcium-dependent protein binding / cell migration / lamellipodium / positive regulation of cell growth / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / cellular response to hypoxia / molecular adaptor activity / calmodulin binding / apical plasma membrane / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger, transmembrane
類似検索 - ドメイン・相同性
NHE-1 / Sodium/hydrogen exchanger 1
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / simulated annealing; torsion angle dynamics
データ登録者Rainey, J.K. / Ding, J. / Xu, C. / Fliegel, L. / Sykes, B.D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Structural and functional characterization of transmembrane segment VII of the Na(+)/H(+) exchanger isoform 1
著者: Ding, J. / Rainey, J.K. / Xu, C. / Sykes, B.D. / Fliegel, L.
履歴
登録2006年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NHE1 isoform of Na+/H+ exchanger 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,0811
ポリマ－3,0811
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)66 / 120structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド NHE1 isoform of Na+/H+ exchanger 1 / Sodium/hydrogen exchanger 1 / NHE-1 / Solute carrier family 9 member 1 / APNH


分子量: 3080.642 Da / 分子数: 1 / 断片: Transmembrane segment VII / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthesized using solid-phase chemical peptide synthesis techniques. One unlabeled, one labeled sample (15N labels at L254, L258, G261, L264, A268, and L273)
参照: UniProt: P19634, UniProt: O08938*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
13113C-natural abundance HSQC
1422D NOESY
1522D TOCSY
16213C-natural abundance HSQC
NMR実験の詳細Text: 15N labels were used to assist in assignments. 2D homonuclear NOESY data from labeled and unlabeled samples were pooled for structure calculation.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1~ 1 mM peptide synthetic source 1 (unlabeled), 90% H2O/10% D2O, ~ 75 mM dodecylphosphocholine, 1.0 mM DSS90% H2O/10% D2O
2~ 1 mM peptide synthetic source 2 (6 specific 15N labels), 90% H2O/10% D2O, ~ 75 mM dodecylphosphocholine, 1.0 mM DSS90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: ~ 75 mM Na+/DPC- / pH: 4.8 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
BioPackVariancollection
NMRPipe2005.319.14.56Delaglio et al.解析
Sparky3.11Goddard & Knellerデータ解析
XPLOR-NIH2.13Schwieters et al.構造決定
XPLOR-NIH2.13Schwieters et al.精密化
精密化手法: simulated annealing; torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: 1311 unique NOE restraints were used; 25 dihedral angle restraints. All inter-residue restraints were made ambiguous and calculations were carried out using 2 identical polypeptide chains
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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