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- PDB-2hrk: Structural basis of yeast aminoacyl-tRNA synthetase complex forma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hrk
タイトルStructural basis of yeast aminoacyl-tRNA synthetase complex formation revealed by crystal structures of two binary sub-complexes
要素
  • GU4 nucleic-binding protein 1
  • Glutamyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
キーワードligase/RNA Binding Protein / protein complex protein interaction GST-fold / ligase-RNA Binding Protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


methionyl glutamyl tRNA synthetase complex / glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / methionyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / sequence-specific mRNA binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / enzyme activator activity ...methionyl glutamyl tRNA synthetase complex / glutamate-tRNA ligase / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / methionyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / sequence-specific mRNA binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / enzyme activator activity / cytoplasmic stress granule / tRNA binding / mRNA binding / mitochondrion / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin - #70 / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / : / : / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain ...Glutaredoxin - #70 / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / : / : / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Glutaredoxin / Nucleic acid-binding, OB-fold / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate--tRNA ligase, cytoplasmic / tRNA-aminoacylation cofactor ARC1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Simader, H. / Suck, D.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2006
タイトル: Structural basis of yeast aminoacyl-tRNA synthetase complex formation revealed by crystal structures of two binary sub-complexes.
著者: Simader, H. / Hothorn, M. / Kohler, C. / Basquin, J. / Simos, G. / Suck, D.
履歴
登録2006年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamyl-tRNA synthetase, cytoplasmic
B: GU4 nucleic-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8043
ポリマ－36,7682
非ポリマー351
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.320, 86.310, 47.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit is the binary complex. The asymmetric unit contains one biological unit.

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要素

#1: タンパク質 Glutamyl-tRNA synthetase, cytoplasmic / Glutamate-tRNA ligase / GluRS / P85


分子量: 22765.432 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1-207 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GUS1 / プラスミド: pETm-derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 Star / 参照: UniProt: P46655, glutamate-tRNA ligase
#2: タンパク質 GU4 nucleic-binding protein 1 / G4p1 protein / P42 / ARC1 protein


分子量: 14002.878 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1-122 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ARC1 / プラスミド: pETm-derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 Star / 参照: UniProt: P46672
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 30-35 % PEG 3350, 0.3-0.5 M NaSCN, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年1月29日 / 詳細: Osmic VariMax Multilayer
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→45 Å / Num. obs: 20000 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 27.45
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 5.75 / Num. unique all: 1396 / Rsym value: 0.28 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2HRA PDB entry 2HQT

2hra

2hqt


解像度: 2.05→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 5.252 / SU ML: 0.144 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / ESU R: 0.221 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25552 1019 5.1 %RANDOM
Rwork0.19065 ---
all0.19386 18999 --
obs0.19386 18982 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.461 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.16 Å20 Å20.31 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3---1.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2314 0 1 274 2589
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222355
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021545
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0231.9593197
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85533813
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1185296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.84425.52196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.92115417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.71157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02438
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2617
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.180.21645
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.21196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21156
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1110.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.160.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1770.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1830.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5851.51594
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0861.5597
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97822400
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2283959
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8984.5797
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 87 -
Rwork0.242 1396 -
obs--99.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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