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- PDB-2hre: Structure of human ferrochelatase variant E343K with protoporphyr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hre
タイトルStructure of human ferrochelatase variant E343K with protoporphyrin IX bound
要素Ferrochelatase
キーワードLYASE / Heme synthesis / Ferrochelatase / Protoporphyrin IX
機能・相同性
機能・相同性情報


protoporphyrinogen IX metabolic process / regulation of hemoglobin biosynthetic process / detection of UV / iron-responsive element binding / response to platinum ion / protoporphyrin ferrochelatase / heme O biosynthetic process / heme A biosynthetic process / ferrochelatase activity / very-low-density lipoprotein particle assembly ...protoporphyrinogen IX metabolic process / regulation of hemoglobin biosynthetic process / detection of UV / iron-responsive element binding / response to platinum ion / protoporphyrin ferrochelatase / heme O biosynthetic process / heme A biosynthetic process / ferrochelatase activity / very-low-density lipoprotein particle assembly / heme B biosynthetic process / response to arsenic-containing substance / response to insecticide / response to methylmercury / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process / response to light stimulus / cellular response to dexamethasone stimulus / cholesterol metabolic process / Mitochondrial protein degradation / erythrocyte differentiation / generation of precursor metabolites and energy / ferrous iron binding / response to lead ion / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / heme binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ferrochelatase / Ferrochelatase, active site / Ferrochelatase, C-terminal / Ferrochelatase, N-terminal / Ferrochelatase / Ferrochelatase signature. / Rossmann fold - #1400 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLIC ACID / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX / Ferrochelatase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Medlock, A. / Swartz, L. / Dailey, T.A. / Dailey, H.A. / Lanzilotta, W.N.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Substrate interactions with human ferrochelatase
著者: Medlock, A. / Swartz, L. / Dailey, T.A. / Dailey, H.A. / Lanzilotta, W.N.
履歴
登録2006年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / struct_biol / Item: _pdbx_database_related.db_name
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ferrochelatase
B: Ferrochelatase
C: Ferrochelatase
D: Ferrochelatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,61016
ポリマ－164,7144
非ポリマー4,89612
水6,089338
1
A: Ferrochelatase
B: Ferrochelatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8058
ポリマ－82,3572
非ポリマー2,4486
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7910 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area27490 Å2
手法PISA
2
C: Ferrochelatase
D: Ferrochelatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8058
ポリマ－82,3572
非ポリマー2,4486
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7840 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area27640 Å2
手法PISA
3
A: Ferrochelatase
B: Ferrochelatase
ヘテロ分子

C: Ferrochelatase
D: Ferrochelatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,61016
ポリマ－164,7144
非ポリマー4,89612
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
Buried area18050 Å2
ΔGint-211 kcal/mol
Surface area52830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.952, 88.388, 93.253
Angle α, β, γ (deg.)102.41, 109.34, 105.58
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細Their are two biologial units in the asymmetric unit. The first biological unit (dimer) is formed by monomers A and B. The second biological unti is formed by monomer C and the symmetry mate of D.

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要素

#1: タンパク質
Ferrochelatase / Protoheme ferro-lyase / Heme synthetase


分子量: 41178.453 Da / 分子数: 4 / 変異: E343K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: PLASMID / 遺伝子: FECH / プラスミド: pTRCHis / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22830, EC: 4.99.1.1
#2: 化合物
ChemComp-PP9 / PROTOPORPHYRIN IX


分子量: 562.658 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34N4O4
#3: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#4: 化合物 ChemComp-CHD / CHOLIC ACID


分子量: 408.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 338 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 0.2 M Magnesium Chloride, 25% PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月15日 / 詳細: Osmic Blue
放射モノクロメーター: Copper FRD / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40 Å / Num. all: 58659 / Num. obs: 53845 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 23.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.281 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 53845 / Rsym value: 0.322 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HRK

1hrk


解像度: 2.5→43.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 400690.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 2744 5.1 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all0.216 58659 --
obs0.216 53846 91.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.4191 Å2 / ksol: 0.398897 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.26 Å24.19 Å22.19 Å2
2--7.44 Å25.58 Å2
3----5.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→43.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11564 0 326 338 12228
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.06
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 433 5.3 %
Rwork0.292 7771 -
obs--83.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3fes.paramfes.top
X-RAY DIFFRACTION4pp9.parampp9.top
X-RAY DIFFRACTION5ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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