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万見
- PDB-2hqw: Crystal Structure of Ca2+/Calmodulin bound to NMDA Receptor NR1C1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hqw
タイトルCrystal Structure of Ca2+/Calmodulin bound to NMDA Receptor NR1C1 peptide
要素
  • Calmodulin
  • Glutamate NMDA receptor subunit zeta 1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calmodulin / EF hand motif / globular complex / ion channel / NR1 / C1 casette / N-methyl-D-aspartate receptor / glutamate / central nervous system / neuronal channel / calcium channel / ER retention signal
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / glycine-gated cation channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / excitatory chemical synaptic transmission / : / : ...regulation of store-operated calcium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / glycine-gated cation channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / excitatory chemical synaptic transmission / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / : / EPHB-mediated forward signaling / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / Synaptic adhesion-like molecules / conditioned taste aversion / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / response to glycine / propylene metabolic process / establishment of protein localization to membrane / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Neurexins and neuroligins / neurotransmitter receptor complex / NMDA selective glutamate receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / response to morphine / calcium ion transmembrane import into cytosol / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / glutamate binding / regulation of axonogenesis / nitric-oxide synthase binding / neuromuscular process / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of dendrite morphogenesis / protein heterotetramerization / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synapse assembly / regulation of synaptic vesicle exocytosis / male mating behavior / presynaptic endocytosis / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / glycine binding / regulation of cardiac muscle cell action potential / parallel fiber to Purkinje cell synapse / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / suckling behavior / response to amine / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / startle response / calcineurin-mediated signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / social behavior / monoatomic cation transmembrane transport / associative learning / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of neuronal synaptic plasticity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / postsynaptic cytosol / cellular response to glycine / monoatomic cation transport / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / monoatomic ion channel complex / positive regulation of dendritic spine maintenance / catalytic complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / detection of calcium ion / long-term memory / cellular response to manganese ion / regulation of cardiac muscle contraction / glutamate receptor binding / synaptic cleft / phosphatidylinositol 3-kinase binding / prepulse inhibition / presynaptic cytosol / phosphatase binding / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta
類似検索 - 分子機能
: / : / EF-hand / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...: / : / EF-hand / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Recoverin; domain 1 / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / EF-hand domain pair / Periplasmic binding protein-like I / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Calmodulin-1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Akyol, Z. / Gakhar, L. / Sorensen, B.R. / Hell, J.H. / Shea, M.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: The NMDA Receptor NR1 C1 Region Bound to Calmodulin: Structural Insights into Functional Differences between Homologous Domains.
著者: Ataman, Z.A. / Gakhar, L. / Sorensen, B.R. / Hell, J.W. / Shea, M.A.
履歴
登録2006年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Glutamate NMDA receptor subunit zeta 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6476
ポリマ－19,4872
非ポリマー1604
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area8530 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.371, 40.371, 175.765
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Lys-S / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Glutamate NMDA receptor subunit zeta 1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NR1C1 peptide


分子量: 2765.287 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-TERMINAL TAIL, C1 REGION / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: Q05586, UniProt: P35439*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.67 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 7% PEG 6000, 5mM CaCl2, 100 mM sodium acetate, pH 4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.00808 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月13日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00808 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→19.69 Å / Num. obs: 13652 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.01 % / Biso Wilson estimate: 38.32 Å2 / Rsym value: 0.034 / Net I/σ(I): 17.36
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.56 % / Mean I/σ(I) obs: 3.92 / Num. unique all: 3353 / Rsym value: 0.255 / % possible all: 92.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→8.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 8.206 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24789 273 2 %RANDOM
Rwork0.20614 ---
all0.20695 13379 --
obs0.20695 13379 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.361 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20.07 Å20 Å2
2--0.13 Å20 Å2
3----0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1267 0 4 66 1337
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0221279
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.02881
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5851.9611711
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.05832143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6565157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.3525.28670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.33315244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4641510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2189
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021431
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02255
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2430.2374
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1860.2932
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.2633
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.2677
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.258
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1070.216
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1310.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2550.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1690.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9721.5817
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2471.5327
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53621262
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3343514
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6024.5449
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.947 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 18 -
Rwork0.262 870 -
obs-870 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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