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- PDB-2hqh: Crystal structure of p150Glued and CLIP-170 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hqh
タイトルCrystal structure of p150Glued and CLIP-170
要素
  • Dynactin-1
  • Restin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PROTEIN BINDING / beta/beta structure / zinc finger motif
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cortex region / centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / centriole-centriole cohesion / microtubule anchoring at centrosome / maintenance of synapse structure / ventral spinal cord development / melanosome transport / nuclear membrane disassembly / microtubule plus-end ...cell cortex region / centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / centriole-centriole cohesion / microtubule anchoring at centrosome / maintenance of synapse structure / ventral spinal cord development / melanosome transport / nuclear membrane disassembly / microtubule plus-end / XBP1(S) activates chaperone genes / positive regulation of microtubule nucleation / microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / non-motile cilium assembly / dynein complex / retrograde transport, endosome to Golgi / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Signaling by LTK in cancer / microtubule associated complex / intermediate filament / motor behavior / nuclear migration / neuromuscular process / neuromuscular junction development / cell leading edge / establishment of mitotic spindle orientation / RHO GTPases activate IQGAPs / intercellular bridge / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / ruffle / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / neuron projection maintenance / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / tubulin binding / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of mitotic spindle organization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / cytoplasmic vesicle membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / AURKA Activation by TPX2 / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / tau protein binding / spindle / neuron cellular homeostasis / spindle pole / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / nuclear envelope / nervous system development / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / cell cortex / microtubule binding / microtubule / neuron projection / ciliary basal body / cilium / axon / cell division / neuronal cell body / centrosome / protein kinase binding / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CLIP1, zinc knuckle / CLIP1 zinc knuckle / Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP Gly-rich-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. ...CLIP1, zinc knuckle / CLIP1 zinc knuckle / Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP Gly-rich-like domain / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CAP-Gly domain-containing linker protein 1 / Dynactin subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hayashi, I. / Ikura, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: CLIP170 autoinhibition mimics intermolecular interactions with p150Glued or EB1.
著者: Hayashi, I. / Plevin, M.J. / Ikura, M.
履歴
登録2006年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynactin-1
B: Dynactin-1
C: Dynactin-1
D: Dynactin-1
E: Restin
F: Restin
G: Restin
H: Restin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,68712
ポリマ－51,4258
非ポリマー2624
水9,008500
1
A: Dynactin-1
E: Restin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9223
ポリマ－12,8562
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Dynactin-1
F: Restin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9223
ポリマ－12,8562
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5480 Å2
手法PISA, PQS
3
C: Dynactin-1
G: Restin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9223
ポリマ－12,8562
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5450 Å2
手法PISA, PQS
4
D: Dynactin-1
H: Restin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9223
ポリマ－12,8562
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area5490 Å2
手法PISA, PQS
5
C: Dynactin-1
G: Restin
ヘテロ分子

C: Dynactin-1
G: Restin
ヘテロ分子

A: Dynactin-1
B: Dynactin-1
D: Dynactin-1
E: Restin
F: Restin
H: Restin
ヘテロ分子

A: Dynactin-1
B: Dynactin-1
D: Dynactin-1
E: Restin
F: Restin
H: Restin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,37324
ポリマ－102,85016
非ポリマー5238
水28816
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation3_544-y+1/2,x-1/2,z-1/21
crystal symmetry operation6_455x-1/2,-y+1/2,-z+1/21
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area19070 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area33750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.8, 122.8, 68.4
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11F-222-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer of chain A and E, or B and F, or C and G, or D and H

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要素

#1: タンパク質
Dynactin-1 / 150 kDa dynein-associated polypeptide / DP-150 / DAP-150 / p150-glued / p135


分子量: 9928.076 Da / 分子数: 4 / 断片: CAP-Gly domain, residues 15-107 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCTN1 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14203
#2: タンパク質・ペプチド
Restin / Cytoplasmic linker protein 170 alpha-2 / CLIP-170 / Reed- Sternberg intermediate filament- ...Cytoplasmic linker protein 170 alpha-2 / CLIP-170 / Reed- Sternberg intermediate filament-associated protein / Cytoplasmic linker protein 1


分子量: 2928.173 Da / 分子数: 4 / 断片: second zinc finger domain, residues 1405-1427 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RSN, CYLN1 / プラスミド: pGEX-4T1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P30622
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 4M sodium formate, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9791, 1.2826, 1.2830, 1.2694
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月5日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
21.28261
31.2831
41.26941
反射解像度: 1.8→45.7 Å / Num. all: 48867 / Num. obs: 49011 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 14 Å2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SnB位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→45.68 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2155 41271 -RANDOM
Rwork0.194 ---
all-48921 --
obs-45911 93.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20 Å20 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→45.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2925 0 4 500 3429

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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