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万見
- PDB-2hpo: Structure of Aminopeptidase N from E. coli Suggests a Compartment... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hpo
タイトルStructure of Aminopeptidase N from E. coli Suggests a Compartmentalized, Gated Active Site
要素Aminopeptidase N
キーワードHYDROLASE / multidomain / closed / compartmentalized active site
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane alanyl aminopeptidase / aminopeptidase activity / metallopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold ...Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Addlagatta, A. / Matthews, B.W. / Gay, L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Structure of aminopeptidase N from Escherichia coli suggests a compartmentalized, gated active site.
著者: Addlagatta, A. / Gay, L. / Matthews, B.W.
履歴
登録2006年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,6914
ポリマ－101,4411
非ポリマー2503
水20,9331162
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.438, 120.438, 170.561
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2139-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Aminopeptidase N / Alpha-aminoacylpeptide hydrolase


分子量: 101441.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: pepN / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04825, membrane alanyl aminopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1162 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.8 M Sodium Malonate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9797, 0.9798, 0.9612
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月14日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97971
20.97981
30.96121
反射解像度: 1.65→20 Å / Num. all: 164250 / Num. obs: 164250 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.52 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 7598 / % possible all: 89.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.65→19.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 2.928 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.078 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18062 4334 3 %RANDOM
Rwork0.1571 ---
all0.1785 164250 --
obs0.15781 141768 85.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6940 0 13 1162 8115
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0227489
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1711.95110225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4835948
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.94224.293382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.532151275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6041556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.21115
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025894
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.23883
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.25227
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.21094
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0370.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1790.242
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7791.54700
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.20127443
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.92733139
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0254.52782
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.09837839
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.57931163
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.57437295
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 282 -
Rwork0.246 9157 -
obs--75.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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