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- PDB-2hmp: Uncomplexed actin cleaved with protease ECP32 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hmp
タイトルUncomplexed actin cleaved with protease ECP32
要素actin, alpha skeletal muscle
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / actin polymerization / ECP32 protease / G-actin / F-actin
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family ...ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,2',2''-NITRILOTRIETHANOL / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / SPERMIDINE / STRONTIUM ION / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.899 Å
データ登録者Klenchin, V.A. / Khaitlina, S.Y. / Rayment, I.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of polymerization-competent actin
著者: Klenchin, V.A. / Khaitlina, S.Y. / Rayment, I.
履歴
登録2006年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: actin, alpha skeletal muscle
B: actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,38123
ポリマ－83,7512
非ポリマー2,63021
水11,223623
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.900, 198.110, 69.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Biological assembly is a monomer

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 actin, alpha skeletal muscle / alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 器官: muscle / 参照: UniProt: P68135

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非ポリマー , 6種, 644分子

#2: 化合物
ChemComp-SR / STRONTIUM ION / ストロンチウムジカチオン


分子量: 87.620 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Sr
#3: 化合物 ChemComp-SPD / SPERMIDINE / N-(2-AMINO-PROPYL)-1,4-DIAMINOBUTANE / PA(34) / スペルミジン


分子量: 145.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H19N3
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-211 / 2,2',2''-NITRILOTRIETHANOL / トリエタノ-ルアミン


分子量: 149.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15NO3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 623 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.75
詳細: 1:1 mixture of 5-7.5 mg/ml protein solution containing 0.5 mM ATP and precipitant solution (40 mM SrCl2, 10% ethylene glycol, 13-15% dimethyl polyethylene glycol 5000, 50 mM triethanolamine, ...詳細: 1:1 mixture of 5-7.5 mg/ml protein solution containing 0.5 mM ATP and precipitant solution (40 mM SrCl2, 10% ethylene glycol, 13-15% dimethyl polyethylene glycol 5000, 50 mM triethanolamine, 10 mM spermidine, pH 7.75) equilibrated against 0.5 ml precipitant., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月4日 / 詳細: ROSENBAUM-ROCK MONOCHROMATORS AND MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.899→30 Å / Num. all: 70611 / Num. obs: 70540 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 16.3 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 43.3
反射 シェル解像度: 1.899→1.97 Å / 冗長度: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 0.484 / Mean I/σ(I) obs: 7.7 / Num. unique all: 6976 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1J6Z

1j6z


解像度: 1.899→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 2.654 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21487 3562 5.1 %RANDOM
Rwork0.17758 ---
all0.17947 67065 --
obs0.17947 66897 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.101 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.899→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5668 0 137 623 6428
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225909
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2771.9887997
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3275717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.17724.087252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.563151003
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8951536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2888
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024373
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.22820
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.24075
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2521
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1330.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2080.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0940.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.99523594
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.84835832
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9864.52404
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.52462165
LS精密化 シェル解像度: 1.899→1.948 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 280 -
Rwork0.198 4739 -
obs--97.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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