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- PDB-2hld: Crystal structure of yeast mitochondrial F1-ATPase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hld
タイトルCrystal structure of yeast mitochondrial F1-ATPase
要素(ATP synthase ...) x 5
キーワードHYDROLASE / ATP PHOSPHORYLASE (H+ TRANSPORTING) / ATP SYNTHASE / F1FO / F1-ATPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / Mitochondrial protein degradation / : / proton motive force-driven ATP synthesis / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex ...: / : / Mitochondrial protein degradation / : / proton motive force-driven ATP synthesis / mitochondrial nucleoid / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #880 / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin ...Helix Hairpins - #880 / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / Atp Synthase Epsilon Chain; Chain: I; / : / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / Helix Hairpins / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kabaleeswaran, V. / Puri, N. / Walker, J.E. / Leslie, A.G. / Mueller, D.M.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Novel features of the rotary catalytic mechanism revealed in the structure of yeast F(1) ATPase.
著者: Kabaleeswaran, V. / Puri, N. / Walker, J.E. / Leslie, A.G. / Mueller, D.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic studies of the mitochondrial F1-ATPase from the yeast Saccharomyces cerevisiae.
著者: Mueller, D.M. / Puri, N. / Kabaleeswaran, V. / Terry, C. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: The structure of bovine F1-ATPase inhibited by ADP and beryllium fluoride.
著者: Kagawa, R. / Montgomery, M.G. / Braig, K. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structure of bovine mitochondrial F(1)-ATPase with nucleotide bound to all three catalytic sites: implications for the mechanism of rotary catalysis.
著者: Menz, R.I. / Walker, J.E. / Leslie, A.G.
#4: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The structure of the central stalk in bovine F1-ATPase at 2.4 A resolution
著者: Gibbons, C. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
#5: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Molecular architecture of the rotary motor in ATP synthase.
著者: Stock, D. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
#6: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure at 2.8 A resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria
著者: Abrahams, J.P. / Leslie, A.G. / Lutter, R. / Walker, J.E.
履歴
登録2006年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 400 COMPOUND THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE BETA ... COMPOUND THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE BETA SUBUNIT. THERE ARE THREE COPIES OF THE F1 ATPASE IN THE ASYMMETRIC UNIT FORMED BY CHAINS A-I (COPY 1), J-R (COPY 2), AND S-1 (COPY 3). THERE ARE THREE CATALYTIC AND THREE NONCATALYTIC NUCLEOTIDE BINDING SITES FORMED BY THE ALPHA AND BETA SUBUNITS. THE ALPHA AND BETA SUBUNITS ARE NAMED AS RELATING TO THE CORRESPONDING SUBUNITS FORMING THE ACTIVE SITES, AS IN REFERENCE 6, BETA (DP), BETA (E), AND BETA (TP). THE CORRESPONDENCE BETWEEN THE SUBUNIT NAMES AND THE CHAIN IDENTIFIERS IS GIVEN BELOW: CHAIN A, J, S: ALPHA SUBUNIT(E) CHAIN B, K, T: ALPHA SUBUNIT (TP) CHAIN C, L, U: ALPHA SUBUNIT (DP) CHAIN D, M, V: BETA SUBUNIT (DP) CHAIN E, N, W: BETA SUBUNIT (E) CHAIN F, O, X: BETA SUBUNIT (TP) CHAIN G, P, Y: GAMMA SUBUNIT CHAIN H, Q, Z: DELTA SUBUNIT CHAIN I, R, 1: EPSILON SUBUNIT IN YEAST F1-ATPASE THE CATALYTIC DP AND TP SITES ARE OCCUPIED WITH AMP/PNP AND CHAIN N HAS PHOSPHATE BOUND.
Remark 999SEQUENCE THE RESIDUE NUMBERING IN THE COORDINATES IS WITH RESPECT TO THE MATURE PEPTIDE. THE ...SEQUENCE THE RESIDUE NUMBERING IN THE COORDINATES IS WITH RESPECT TO THE MATURE PEPTIDE. THE NUMBERING IN THE SEQUENCE DATABASE IS UNPROCESSED PRECURSOR NUMBERING.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
B: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
C: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
D: ATP synthase beta chain, mitochondrial
E: ATP synthase beta chain, mitochondrial
F: ATP synthase beta chain, mitochondrial
G: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
H: ATP synthase delta chain, mitochondrial
I: ATP synthase epsilon chain, mitochondrial
J: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
K: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
L: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
M: ATP synthase beta chain, mitochondrial
N: ATP synthase beta chain, mitochondrial
O: ATP synthase beta chain, mitochondrial
P: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
Q: ATP synthase delta chain, mitochondrial
R: ATP synthase epsilon chain, mitochondrial
S: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
T: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
U: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
V: ATP synthase beta chain, mitochondrial
W: ATP synthase beta chain, mitochondrial
X: ATP synthase beta chain, mitochondrial
Y: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
Z: ATP synthase delta chain, mitochondrial
1: ATP synthase epsilon chain, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,119,27258
ポリマ－1,111,21927
非ポリマー8,05231
水3,297183
1
A: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
B: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
C: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
D: ATP synthase beta chain, mitochondrial
E: ATP synthase beta chain, mitochondrial
F: ATP synthase beta chain, mitochondrial
G: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
H: ATP synthase delta chain, mitochondrial
I: ATP synthase epsilon chain, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)373,05919
ポリマ－370,4069
非ポリマー2,65310
水1267
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area40560 Å2
ΔGint-200 kcal/mol
Surface area118140 Å2
手法PISA
2
J: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
K: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
L: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
M: ATP synthase beta chain, mitochondrial
N: ATP synthase beta chain, mitochondrial
O: ATP synthase beta chain, mitochondrial
P: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
Q: ATP synthase delta chain, mitochondrial
R: ATP synthase epsilon chain, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)373,15420
ポリマ－370,4069
非ポリマー2,74711
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area40490 Å2
ΔGint-203 kcal/mol
Surface area115780 Å2
手法PISA
3
S: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
T: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
U: ATP synthase alpha chain, mitochondrial
V: ATP synthase beta chain, mitochondrial
W: ATP synthase beta chain, mitochondrial
X: ATP synthase beta chain, mitochondrial
Y: ATP synthase gamma chain, mitochondrial
Z: ATP synthase delta chain, mitochondrial
1: ATP synthase epsilon chain, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)373,05919
ポリマ－370,4069
非ポリマー2,65310
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.524, 294.132, 190.432
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21J
31S
12B
22K
32T
13C
23L
33U
43C
53L
63U
14D
24M
34V
15E
25N
35W
16F
26O
36X

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNVALVALAA26 - 50726 - 507
211ASNASNVALVALJJ26 - 50726 - 507
311LEULEUVALVALSS27 - 50727 - 507
112ALAALAVALVALBB25 - 50725 - 507
212GLUGLUVALVALKK24 - 50724 - 507
312ASNASNVALVALTT26 - 50726 - 507
113ASNASNALAALACC26 - 38026 - 380
213ASNASNALAALALL26 - 38026 - 380
313ASNASNALAALAUU26 - 38026 - 380
423LEULEUVALVALCC420 - 507420 - 507
523LEULEUVALVALLL420 - 507420 - 507
623LEULEUVALVALUU420 - 507420 - 507
114THRTHRALAALADD10 - 47410 - 474
214THRTHRALAALAMM10 - 47410 - 474
314THRTHRALAALAVV10 - 47410 - 474
115THRTHRALAALAEE10 - 47410 - 474
215THRTHRALAALANN10 - 47410 - 474
315THRTHRALAALAWW10 - 47410 - 474
116THRTHRALAALAFF10 - 47410 - 474
216THRTHRALAALAOO10 - 47410 - 474
316THRTHRALAALAXX10 - 47410 - 474

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

-
ATP synthase ... , 5種, 27分子 ABCJKLSTUDEFMNOVWXGPYHQZIR1

#1: タンパク質
ATP synthase alpha chain, mitochondrial


分子量: 55007.402 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P07251, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質
ATP synthase beta chain, mitochondrial


分子量: 51181.082 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ATP2 / Organelle: MITOCHONDRIA / プラスミド: pRS314 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00830, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP synthase gamma chain, mitochondrial


分子量: 30657.160 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P38077, H+-transporting two-sector ATPase
#4: タンパク質 ATP synthase delta chain, mitochondrial


分子量: 14565.385 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: Q12165, H+-transporting two-sector ATPase
#5: タンパク質 ATP synthase epsilon chain, mitochondrial


分子量: 6618.359 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Organelle: MITOCHONDRIA / 参照: UniProt: P21306, H+-transporting two-sector ATPase

-
非ポリマー , 4種, 214分子

#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#8: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 5.5% PEG 6000, 10% glycerol, 4% methanol, 0.05M sodium acetate, 0.5mM nickel sulphate, 0.5mM AMP/PNP, 0.025 mM ADP, 2mM magnesium chloride, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 346124 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 36073 / % possible all: 94

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E1Q

1e1q


解像度: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 27.512 / SU ML: 0.289 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.35 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24412 5938 2 %RANDOM
Rwork0.20659 ---
obs0.20731 286907 99.94 %-
all-293909 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 70.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.52 Å20 Å2-0.91 Å2
2---0.42 Å20 Å2
3----1.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数72173 0 485 183 72841
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02273739
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3461.97599993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.62659540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.25724.4892983
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.0831512613
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.68915482
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.211757
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0254644
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.232300
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.250577
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.22425
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1390.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2370.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2760.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.645348649
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.828576094
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.401727633
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.4621023899
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
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12J3630tight positional0.160.1
13S3630tight positional0.130.1
21B3647tight positional0.10.1
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31C3370tight positional0.150.1
32L3370tight positional0.170.1
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41D3516tight positional0.150.1
42M3516tight positional0.190.1
43V3516tight positional0.120.1
51E3516tight positional0.10.1
52N3516tight positional0.120.1
53W3516tight positional0.090.1
61F3516tight positional0.110.1
62O3516tight positional0.110.1
63X3516tight positional0.10.1
11A3630tight thermal6.3510
12J3630tight thermal5.0210
13S3630tight thermal6.9410
21B3647tight thermal4.1410
22K3647tight thermal3.8610
23T3647tight thermal4.7610
31C3370tight thermal5.5510
32L3370tight thermal6.2910
33U3370tight thermal8.8210
41D3516tight thermal5.4510
42M3516tight thermal5.6810
43V3516tight thermal8.710
51E3516tight thermal3.7410
52N3516tight thermal3.2910
53W3516tight thermal3.7710
61F3516tight thermal4.5510
62O3516tight thermal4.5810
63X3516tight thermal4.8310
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.871 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 452 -
Rwork0.348 20697 -
obs--99.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
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142.02350.0165-0.74262.4613-1.25183.04780.21980.61490.5052-0.46860.06860.1861-0.5744-0.365-0.28840.159-0.11150.0388-0.32930.0594-0.31716.7294-70.605750.0939
152.0890.49160.23433.1996-0.88862.362-0.05330.08630.6418-0.0732-0.08620.0673-0.0944-0.43660.13940.07-0.12060.01310.2075-0.24780.012122.9089-9.4524146.33
161.6929-0.18280.27831.6411-0.42262.30910.04740.46810.0146-0.6845-0.0098-0.48420.1090.2919-0.0376-0.15590.01840.1545-0.5497-0.0733-0.367234.0762-5.087121.9889
172.26280.3216-0.13491.524-0.1462.07730.3034-0.26170.30860.2894-0.13240.6159-0.594-0.58-0.1711-0.1205-0.00390.083-0.3497-0.1979-0.3316-24.5733-92.873590.2904
181.2771-0.0275-0.23381.97490.26073.02480.0447-0.2131-0.32440.1936-0.19770.31940.5562-0.98760.1530.3199-0.7502-0.16970.1929-0.1588-0.079813.1361-62.2834132.5437
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 90
2X-RAY DIFFRACTION1A95 - 378
3X-RAY DIFFRACTION1A380 - 507
4X-RAY DIFFRACTION2B30 - 90
5X-RAY DIFFRACTION2B95 - 378
6X-RAY DIFFRACTION2B380 - 507
7X-RAY DIFFRACTION3C30 - 90
8X-RAY DIFFRACTION3C95 - 378
9X-RAY DIFFRACTION3C380 - 507
10X-RAY DIFFRACTION4J30 - 90
11X-RAY DIFFRACTION4J95 - 378
12X-RAY DIFFRACTION4J380 - 507
13X-RAY DIFFRACTION5K30 - 90
14X-RAY DIFFRACTION5K95 - 378
15X-RAY DIFFRACTION5K380 - 507
16X-RAY DIFFRACTION6L30 - 90
17X-RAY DIFFRACTION6L95 - 378
18X-RAY DIFFRACTION6L380 - 507
19X-RAY DIFFRACTION7S30 - 90
20X-RAY DIFFRACTION7S95 - 378
21X-RAY DIFFRACTION7S380 - 507
22X-RAY DIFFRACTION8T30 - 90
23X-RAY DIFFRACTION8T95 - 378
24X-RAY DIFFRACTION8T380 - 507
25X-RAY DIFFRACTION9U30 - 90
26X-RAY DIFFRACTION9U95 - 378
27X-RAY DIFFRACTION9U380 - 507
28X-RAY DIFFRACTION10D14 - 78
29X-RAY DIFFRACTION10D85 - 357
30X-RAY DIFFRACTION10D360 - 474
31X-RAY DIFFRACTION11M14 - 78
32X-RAY DIFFRACTION11M85 - 357
33X-RAY DIFFRACTION11M360 - 474
34X-RAY DIFFRACTION12V14 - 78
35X-RAY DIFFRACTION12V85 - 357
36X-RAY DIFFRACTION12V360 - 474
37X-RAY DIFFRACTION13E14 - 78
38X-RAY DIFFRACTION13E85 - 357
39X-RAY DIFFRACTION13E360 - 474
40X-RAY DIFFRACTION14N14 - 78
41X-RAY DIFFRACTION14N85 - 357
42X-RAY DIFFRACTION14N360 - 474
43X-RAY DIFFRACTION15W14 - 78
44X-RAY DIFFRACTION15W85 - 357
45X-RAY DIFFRACTION15W360 - 474
46X-RAY DIFFRACTION16F14 - 78
47X-RAY DIFFRACTION16F85 - 357
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49X-RAY DIFFRACTION17O14 - 78
50X-RAY DIFFRACTION17O85 - 357
51X-RAY DIFFRACTION17O360 - 474
52X-RAY DIFFRACTION18X14 - 78
53X-RAY DIFFRACTION18X85 - 357
54X-RAY DIFFRACTION18X360 - 474

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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