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Yorodumi- PDB-2hk0: Crystal structure of D-psicose 3-epimerase (DPEase) in the absenc... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2hk0 | ||||||
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Title | Crystal structure of D-psicose 3-epimerase (DPEase) in the absence of substrate | ||||||
Components | D-PSICOSE 3-EPIMERASE | ||||||
Keywords | ISOMERASE / TIM-barrel | ||||||
Function / homology | Function and homology information D-psicose 3-epimerase / racemase and epimerase activity, acting on carbohydrates and derivatives / cobalt ion binding / manganese ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Agrobacterium tumefaciens (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Kim, K. / Kim, H.J. / Oh, D.K. / Cha, S.S. / Rhee, S. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2006 Title: Crystal Structure of d-Psicose 3-epimerase from Agrobacterium tumefaciens and its Complex with True Substrate d-Fructose: A Pivotal Role of Metal in Catalysis, an Active Site for the Non- ...Title: Crystal Structure of d-Psicose 3-epimerase from Agrobacterium tumefaciens and its Complex with True Substrate d-Fructose: A Pivotal Role of Metal in Catalysis, an Active Site for the Non-phosphorylated Substrate, and its Conformational Changes Authors: Kim, K. / Kim, H.J. / Oh, D.K. / Cha, S.S. / Rhee, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2hk0.cif.gz | 239 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2hk0.ent.gz | 200.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2hk0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2hk0_validation.pdf.gz | 460.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2hk0_full_validation.pdf.gz | 481.1 KB | Display | |
Data in XML | 2hk0_validation.xml.gz | 50.4 KB | Display | |
Data in CIF | 2hk0_validation.cif.gz | 72.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hk/2hk0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hk/2hk0 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | The biological assembly is a tetramer, which is generated from subunits A-D to B-C by crystallographic symmetric operation. |
-Components
#1: Protein | Mass: 34210.301 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Agrobacterium tumefaciens (bacteria) / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q8U6Q7, UniProt: A9CH28*PLUS, Isomerases; Intramolecular oxidoreductases; Interconverting aldoses and ketoses, and related compounds #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.99 Å3/Da / Density % sol: 58.84 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 14%(w/v) PEG 1000, 0.1M imidazole (pH 8.0), 0.2M calcium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 6B / Wavelength: 0.97900, 0.97913, 0.97133 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: BRUKER PROTEUM 300 / Detector: CCD / Date: May 16, 2005 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | D res high: 2 Å / D res low: 30 Å
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Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2→30 Å / Num. obs: 99936 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 0.968 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.849 / Num. unique all: 9800 / Χ2: 0.626 / % possible all: 99 |
-Phasing
Phasing | Method: MAD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing set |
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Phasing MAD | D res high: 2.2 Å / D res low: 30 Å / FOM : 0.52 / Reflection: 74053 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set |
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Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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Phasing dm | FOM : 0.71 / FOM acentric: 0.71 / FOM centric: 0.72 / Reflection: 74054 / Reflection acentric: 68588 / Reflection centric: 5466 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2→30 Å / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Solvent computation | Bsol: 42.556 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26.404 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→30 Å
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Refine LS restraints |
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Xplor file |
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