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- PDB-2hh0: Structure of an Anti-PrP Fab, P-Clone, in Complex with its Cognat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hh0
タイトルStructure of an Anti-PrP Fab, P-Clone, in Complex with its Cognate Bovine Peptide Epitope.
要素
  • Heavy Chain, P-Clone Fab, Chimera
  • Light Chain, P-Clone Fab, Chimera
  • Prion protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / prion / prp / fab
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / cuprous ion binding / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / positive regulation of calcium-mediated signaling / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to amyloid-beta ...positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / cuprous ion binding / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / positive regulation of calcium-mediated signaling / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / amyloid-beta binding / microtubule binding / G-quadruplex RNA binding / nuclear membrane / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / cell surface / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily ...Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein / Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Kanyo, Z.K.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Directed evolution of an anti-prion protein scFv fragment to an affinity of 1 pM and its structural interpretation
著者: Luginbuhl, B. / Kanyo, Z. / Jones, R.M. / Fletterick, R.J. / Prusiner, S.B. / Cohen, F.E. / Williamson, R.A. / Burton, D.R. / Pluckthun, A.
#1: ジャーナル: Nat.Biotechnol. / 年: 2002
タイトル: Measuring Prions Causing Bovine Spongiform Encephalopathy or Chronic Wasting Disease by Immunoassays and Transgenic Mice.
著者: Safar, J.G. / Scott, M. / Monaghan, J. / Deering, C. / Didorenko, S. / Vergara, J. / Ball, H. / Legname, G. / Leclerc, E. / Solforosi, L. / Serban, H. / Groth, D. / Burton, D.R. / Prusiner, S. ...著者: Safar, J.G. / Scott, M. / Monaghan, J. / Deering, C. / Didorenko, S. / Vergara, J. / Ball, H. / Legname, G. / Leclerc, E. / Solforosi, L. / Serban, H. / Groth, D. / Burton, D.R. / Prusiner, S.B. / Williamson, R.A.
履歴
登録2006年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: reflns_shell / software
Item: _reflns_shell.percent_possible_all / _software.classification
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Light Chain, P-Clone Fab, Chimera
H: Heavy Chain, P-Clone Fab, Chimera
P: Prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3673
ポリマ－47,3673
非ポリマー00
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.834, 119.834, 95.534
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: 抗体 Light Chain, P-Clone Fab, Chimera


分子量: 23039.572 Da / 分子数: 1 / 断片: 2-109 (mouse), 110-271 (human) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus, Homo sapiens / 属: Mus, Homo / 生物種: , / 株: , / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 抗体 Heavy Chain, P-Clone Fab, Chimera


分子量: 23242.982 Da / 分子数: 1 / Mutation: 1-106 (mouse), 107-271 (human) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus, Homo sapiens / 属: Mus, Homo / 生物種: , / 株: , / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド Prion protein


分子量: 1084.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in bovines. / 参照: UniProt: Q5UK71, UniProt: P10279*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: Well: 57% saturated ammonium sulfate Drop: 10/1 protein solution/well solution, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→43.391 Å / Num. all: 18457 / Num. obs: 18459 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.85-32.70.2982.6731627250.298100
3-3.192.70.1854.1684925420.18599
3.19-3.412.70.1226.1648924130.12299.9
3.41-3.682.70.0828.4599222180.08298.5
3.68-4.032.70.06510.1556720590.06598.9
4.03-4.512.70.05212.1500018440.05297.9
4.51-5.22.70.05111.5439716390.05197.9
5.2-6.372.50.05112.3345813700.05196.5
6.37-9.012.50.0599.3265910600.05995.1
9.01-43.392.50.0569.614935890.05692.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.85→43.391 Å / FOM work R set: 0.744 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 1267 6.7 %Random
Rwork0.222 ---
all0.222 18457 --
obs0.222 18457 97.9 %-
溶媒の処理Bsol: 34.012 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 56.124 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→43.391 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3334 0 0 69 3403
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.41
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.85-2.890.441490.401694743
2.89-2.930.48450.382704749
2.93-2.970.362540.358665719
2.97-3.020.476390.364691730
3.02-3.070.491440.369719763
3.07-3.120.378590.334663722
3.12-3.180.389630.324697760
3.18-3.240.483530.292675728
3.24-3.310.268460.275704750
3.31-3.380.389450.25674719
3.38-3.460.399380.267709747
3.46-3.540.294570.262686743
3.54-3.640.28450.225707752
3.64-3.750.287500.21687737
3.75-3.870.26540.206664718
3.87-4.010.228480.185695743
4.01-4.170.309690.185664733
4.17-4.360.228500.172694744
4.36-4.590.185410.142691732
4.59-4.870.206520.157686738
4.87-5.250.197510.138684735
5.25-5.780.201660.17666732
5.78-6.610.247550.212688743
6.61-8.320.295520.229676728
8.32-510.29420.245707749
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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