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- PDB-2hdl: Solution structure of Brak/CXCL14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hdl
タイトルSolution structure of Brak/CXCL14
要素Small inducible cytokine B14
キーワードCYTOKINE / CXCL14 / Brak / chemokine
機能・相同性
機能・相同性情報


chemokine activity / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / chemotaxis / cell-cell signaling / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Chemokine interleukin-8-like domain / Chemokine interleukin-8-like superfamily / Small cytokines (intecrine/chemokine), interleukin-8 like / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C-X-C motif chemokine 14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVEN
データ登録者Peterson, F.C. / Thorpe, J.A. / Harder, A.G. / Volkman, B.F. / Schwarze, S.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural Determinants Involved in the Regulation of CXCL14/BRAK Expression by the 26 S Proteasome.
著者: Peterson, F.C. / Thorpe, J.A. / Harder, A.G. / Volkman, B.F. / Schwarze, S.R.
履歴
登録2006年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small inducible cytokine B14


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5001
ポリマ－9,5001
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Small inducible cytokine B14 / CXCL14 / Chemokine BRAK


分子量: 9500.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CXCL14, NJAC, SCYB14 / プラスミド: pQE308HT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009[pREP4] / 参照: UniProt: O95715
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1313D 13C-separated NOESY (AROMATIC)
NMR実験の詳細Text: ALL TRIPLE-RESONANCE AND NOESY SPECTRA WERE ACQUIRED USING A CRYOGENIC PROBE

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試料調製

詳細内容: 1 mM CXCL14 U-15N, 13C; 100mM phosphate buffer, 150mM NaCl,95% H2O, 5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 300 mM / pH: 6.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5collection
NMRPipe2004Delaglio, F., Grzesiek, S., Vuister, G.W., Zhu, G., Pfeifer, J., Bax, A.解析
SPSCAN1.1.0Glaser, R.W.データ解析
XEASY1.3Bartels, C, Xia, T.-H., Billeter, M., Guntert, P., Wuthrich, K.データ解析
GARANT2.1Bartels, C., Billeter, M., Guntert, P., Wuthrich, K.データ解析
CYANA2.1Herrmann, T., Guntert, P., Wuthrich, K.構造決定
XPLOR-NIH2.9.3Schwieters, C.D., Kuszewski, J.J, Tjandra, N., Clore, G.M.精密化
精密化手法: AUTOMATED METHODS WERE USED FOR BACKBONE CHEMICAL SHIFT ASSIGNMENT, ITERATIVE NOE REFINEMENT. FINAL STRUCTURES WERE OBTAINED BY MOLECULAR DYNAMICS IN EXPLICIT SOLVEN
ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 894 NOE CONSTRAINTS ( 366 INTRA, 186 SEQUENTIAL, 133 MEDIUM and 209 LONG RANGE CONSTRAINTS) AND 97 PHI AND PSI DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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