[日本語] English
万見
- PDB-2hb2: Structure of HIV protease 6X mutant in apo form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hb2
タイトルStructure of HIV protease 6X mutant in apo form
要素Protease
キーワードHYDROLASE / HIV / protease / retrovirus / aspartyl
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / aspartic-type endopeptidase activity / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Heaslet, H. / Tam, K. / Elder, J.H. / Stout, C.D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Conformational flexibility in the flap domains of ligand-free HIV protease.
著者: Heaslet, H. / Rosenfeld, R. / Giffin, M. / Lin, Y.C. / Tam, K. / Torbett, B.E. / Elder, J.H. / McRee, D.E. / Stout, C.D.
履歴
登録2006年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42021年10月20日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE Mutations at positions 24,46,53,63,77,82 are results of drug resistance selection. The ...SEQUENCE Mutations at positions 24,46,53,63,77,82 are results of drug resistance selection. The Gln7Lys mutation was added to prevent autoproteolysis. The Ser37Asn mutation is strain specific.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7501
ポリマ－10,7501
非ポリマー00
水37821
1
A: Protease

A: Protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4992
ポリマ－21,4992
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_776-y+2,-x+2,-z+3/21
Buried area2890 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area10180 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.671, 49.671, 109.613
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 Protease


分子量: 10749.708 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 500-598 / 変異: L24I, M46I, F53L, L63P, V77I, V82A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: NL4-3 / 遺伝子: gal-pol / プラスミド: PET 21A+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21.DE3, PLYS S
参照: UniProt: P03367, UniProt: Q9E3M8*PLUS, HIV-1 retropepsin
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.86 %
結晶化温度: 281.16 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 5% PEG 3350, 0.05M Na/K Tartrate, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 281.16K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.97944 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月18日
放射モノクロメーター: Double crystal, parallel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97944 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→24 Å / Num. all: 6582 / Num. obs: 6506 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル最高解像度: 2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.041 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 3241 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→24.218 Å / FOM work R set: 0.775 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 329 5 %Random
Rwork0.234 ---
all0.234 6613 --
obs0.291 6506 98.8 %-
溶媒の処理Bsol: 41.819 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 46.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.171 Å20 Å20 Å2
2--2.171 Å20 Å2
3----4.343 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→24.218 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数743 0 0 21 764
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3591.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.6912
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2682
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.4762.5
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.3-2.40.402370.35757794
2.4-2.530.419500.32748798
2.53-2.690.336360.276754790
2.69-2.90.313410.264765806
2.9-3.190.303380.252775813
3.19-3.650.306410.276772813
3.65-4.590.228460.2788834
4.59-24.220.244400.199818858
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る