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万見
- PDB-2h8n: Structure of a glutamine-rich domain from histone deacetylase 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h8n
タイトルStructure of a glutamine-rich domain from histone deacetylase 4
要素Histone deacetylase 4
キーワードTRANSCRIPTION / alpha helix / polar zipper
機能・相同性
機能・相同性情報


RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of protein sumoylation / regulation of protein binding / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / protein deacetylation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone deacetylase ...RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of protein sumoylation / regulation of protein binding / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / protein deacetylation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone deacetylase / protein lysine deacetylase activity / negative regulation of glycolytic process / SUMO transferase activity / negative regulation of gene expression, epigenetic / histone deacetylase activity / type I interferon-mediated signaling pathway / B cell activation / Notch-HLH transcription pathway / potassium ion binding / RUNX3 regulates p14-ARF / histone deacetylase complex / protein sumoylation / transcription repressor complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / response to interleukin-1 / B cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / histone deacetylase binding / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / nuclear speck / chromatin remodeling / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1550 / Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1550 / Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone deacetylase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Guo, L. / Han, A. / Bates, D.L. / Chen, L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of a conserved N-terminal domain of histone deacetylase 4 reveals functional insights into glutamine-rich domains.
著者: Guo, L. / Han, A. / Bates, D.L. / Cao, J. / Chen, L.
履歴
登録2006年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase 4
B: Histone deacetylase 4
C: Histone deacetylase 4
D: Histone deacetylase 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6134
ポリマ－54,6134
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10050 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area17790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)187.398, 60.451, 60.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.74, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The tetramer in the asymmetric unit is the biological assembly, no crystallographic symmetry is invovled in the tetramer formation.

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要素

#1: タンパク質
Histone deacetylase 4 / HD4


分子量: 13653.348 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal glutamine-rich Domain, residues 62-129 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HDAC4, KIAA0288 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta PlysS / 参照: UniProt: P56524

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93987 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.161419 %
解説: THE REFLECTIONS IN THE STRUCTURE FACTOR FILE WERE SCALED TO 2.3A, THE STRUCTURE WAS REFINED TO 2.6A. ALTHOUGH THE DIFFRACTION WENT TO 2.3A, DUE TO SEVERE ANISOTROPIC EFFECT, USEFUL DATA WAS ONLY TO 2.6A.
結晶化温度: 291 K / pH: 7.5
詳細: 0.825M LITHIUM SULFATE, 55mM HEPES PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K, pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.1271
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→6 Å / Num. obs: 19701 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.6→2.73 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCデータ収集
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→6 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.307 1702 RANDOM
Rwork0.281 --
obs0.283 16845 -
all-18241 -
原子変位パラメータBiso mean: 93.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-42.392 Å20 Å27.494 Å2
2---24.865 Å20 Å2
3----17.528 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2328 0 0 0 2328
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.8011.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.8222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.7972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.2112.5
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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