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- PDB-2h7v: Co-crystal structure of YpkA-Rac1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h7v
タイトルCo-crystal structure of YpkA-Rac1
要素
  • Migration-inducing protein 5
  • Protein kinase ypkA
キーワードSIGNALING PROTEIN / YpkA / YopO / Rac1 / GDI / GTPase / Yersinia
機能・相同性
機能・相同性情報


embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / positive regulation of ovarian follicle development / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration / erythrocyte enucleation ...embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / positive regulation of ovarian follicle development / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration / erythrocyte enucleation / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / Activated NTRK2 signals through CDK5 / localization within membrane / kinocilium / regulation of cell adhesion involved in heart morphogenesis / interneuron migration / ruffle assembly / engulfment of apoptotic cell / NTRK2 activates RAC1 / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / cochlea morphogenesis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / regulation of neuron maturation / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical cytoskeleton organization / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / ruffle organization / midbrain dopaminergic neuron differentiation / epithelial cell morphogenesis / GTP-dependent protein binding / positive regulation of bicellular tight junction assembly / cell projection assembly / thioesterase binding / regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of fibroblast migration / regulation of neuron migration / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate CIT / cell-cell junction organization / motor neuron axon guidance / Nef and signal transduction / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PCP/CE pathway / Activation of RAC1 / RHO GTPases activate KTN1 / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / regulation of nitric oxide biosynthetic process / DCC mediated attractive signaling / quinolinate biosynthetic process / MET activates RAP1 and RAC1 / Azathioprine ADME / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / hyperosmotic response / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / superoxide anion generation / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lamellipodium assembly / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of ruffle assembly / dendrite morphogenesis / small GTPase-mediated signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of dendritic spine development / synaptic transmission, GABAergic / pericentriolar material / positive regulation of actin filament polymerization / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / semaphorin-plexin signaling pathway / RHO GTPases activate PAKs / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / ficolin-1-rich granule membrane / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / regulation of postsynapse assembly / positive regulation of focal adhesion assembly / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / anatomical structure morphogenesis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of neuronal synaptic plasticity / regulation of synaptic vesicle endocytosis / RHO GTPases activate IQGAPs / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of lamellipodium assembly / RHO GTPases activate PKNs / phagocytic cup / positive regulation of stress fiber assembly / cell projection / RAC1 GTPase cycle / actin filament polymerization / EPHB-mediated forward signaling
類似検索 - 分子機能
Rac1-binding domain, N-terminal GTPase binding subdomain / Rac1-binding domain, C-terminal subdomain / Serine/threonine protein kinase, yersinia-type / YpkA, Rac1-binding domain / Rac1-binding domain, C-terminal / Rac1-binding domain, N-terminal / Rac1-binding domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...Rac1-binding domain, N-terminal GTPase binding subdomain / Rac1-binding domain, C-terminal subdomain / Serine/threonine protein kinase, yersinia-type / YpkA, Rac1-binding domain / Rac1-binding domain, C-terminal / Rac1-binding domain, N-terminal / Rac1-binding domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Protein kinase YpkA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Yersinia pseudotuberculosis (仮性結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Prehna, G. / Ivanov, M. / Bliska, J.B. / Stebbins, C.E.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: Yersinia virulence depends on mimicry of host rho-family nucleotide dissociation inhibitors.
著者: Prehna, G. / Ivanov, M.I. / Bliska, J.B. / Stebbins, C.E.
履歴
登録2006年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Migration-inducing protein 5
B: Migration-inducing protein 5
C: Protein kinase ypkA
D: Protein kinase ypkA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,4118
ポリマ－110,4764
非ポリマー9354
水1,35175
1
A: Migration-inducing protein 5
C: Protein kinase ypkA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7064
ポリマ－55,2382
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Migration-inducing protein 5
D: Protein kinase ypkA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7064
ポリマ－55,2382
非ポリマー4682
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.398, 75.519, 99.772
Angle α, β, γ (deg.)92.08, 103.38, 115.79
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細Dimer consisting of one YpkA molecule and one Rac1 molecule. Biological contact is residues 574 to 601 of YpkA.

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要素

#1: タンパク質 Migration-inducing protein 5 / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / isoform Rac1


分子量: 20789.117 Da / 分子数: 2 / 変異: F78S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MIG5, RAC1 / プラスミド: pGEX4T3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P63000
#2: タンパク質 Protein kinase ypkA / Protein kinase A / Targeted effector protein kinase


分子量: 34449.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Yersinia pseudotuberculosis (仮性結核菌)
遺伝子: ypkA / プラスミド: pGEX4T3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q05608
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.8 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM HEPES pH 6.5-7.5, 5%-8% PEGMME2000 micro seeding, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1801
21
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X29A11.1
シンクロトロンNSLS X29A21.1
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2005年4月21日Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochrometer and vertical focusing mirror
ADSC QUANTUM 3152CCD2005年4月21日Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochrometer and vertical focusing mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
21
反射解像度: 2.6→95.78 Å / Num. obs: 51987 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.418 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 2H7O, 1MH1

2h7o

1mh1


解像度: 2.6→95.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 26.265 / SU ML: 0.254 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.354 / ESU R Free: 0.261 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 2552 5 %RANDOM
Rwork0.222 ---
all0.224 ---
obs0.222 51262 99.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.645 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.3 Å24.77 Å2-3.29 Å2
2--0.97 Å2-0.77 Å2
3----5.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→95.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7058 0 58 75 7191
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0227223
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026710
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6661.9879775
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.866315624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0395883
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.49224.308318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.171151340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9511553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.21147
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021367
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2420.21914
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1850.27111
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.190.23697
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.24635
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.2203
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0590.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0340.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2260.2109
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8741.55686
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1361.51803
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09127200
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.57933128
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5044.52575
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 162 -
Rwork0.373 3649 -
obs-3811 99.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6988-2.522.4136.4001-2.47134.5338-0.2353-0.01950.3198-0.1464-0.1275-0.5774-0.41920.34430.3628-0.08370.0965-0.0052-0.3251-0.0404-0.12392.325-13.915-34.124
28.0317-1.5123.24961.3848-0.50973.3601-0.230.11220.9175-0.0668-0.2511-0.1441-0.71570.01970.4811-0.0516-0.0576-0.0191-0.08910.0372-0.0465-9.406-13.538-98.915
30.14460.4021-0.92441.1338-2.67896.6549-0.13050.15750.0637-0.04240.34160.02890.70010.0917-0.2111-0.0359-0.0392-0.0016-0.11760.0044-0.021111.268-37.541-71.343
40.54540.0415-0.0444.16275.66657.7321-0.01160.2689-0.21430.6369-0.32750.27540.7133-1.23130.33920.2540.0858-0.09010.08450.04050.0071-25.968-4.697-56.522
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA1 - 1785 - 182
22BB1 - 1795 - 183
33CC439 - 51410 - 85
43CC532 - 648103 - 219
53CC657 - 702228 - 273
63CC704 - 732275 - 303
74DD441 - 48612 - 57
84DD489 - 51260 - 83
94DD533 - 647104 - 218
104DD658 - 732229 - 303

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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