Text: This entry is the solution conformation of eTAFH bound to 17 residue AD1 peptide from human HEB. Structure of the bound AD1 peptide was not determined due to chemical exchange broadening of ...Text: This entry is the solution conformation of eTAFH bound to 17 residue AD1 peptide from human HEB. Structure of the bound AD1 peptide was not determined due to chemical exchange broadening of resonances from this molecule
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試料調製
詳細
内容: 0.7 mM eTAFH U-15N, 13C, 20 mM sodium phosphate, pH 6.0, 50 mM NaCl, 1mM PMSF, 1mM AEBSF, 0.25 mM sodium azide, 90% H2O, 10% D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態
イオン強度: 70 mM / pH: 6 / 圧: AMBIENT / 温度: 25 K
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NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Varian UNITYPLUS
Varian
UNITYPLUS
500
1
Varian UNITYPLUS
Varian
UNITYPLUS
600
2
Varian UNITYPLUS
Varian
UNITYPLUS
800
3
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解析
NMR software
名称
開発者
分類
CYANA
GUNTERT, P. ETAL.
精密化
CYANA
GUNTERT, P. ETAL.
構造決定
精密化
手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造
選択基準: lowest energy
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20