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万見
- PDB-1q5z: Crystal Structure of the C-terminal Actin Binding Domain of Salmo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q5z
タイトルCrystal Structure of the C-terminal Actin Binding Domain of Salmonella Invasion Protein A (SipA)
要素SipA
キーワードCELL INVASION
機能・相同性
機能・相同性情報


actin binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Invasion protein A fold / Salmonella invasion protein A, C-terminal actin-binding domain / Salmonella invasion protein A, C-terminal actin-binding domain superfamily / : / Salmonella Invasion protein A, C-terminal actin binding domain / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell invasion protein SipA / Cell invasion protein SipA
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Stebbins, C.E. / Lilic, M. / Galkin, V.E. / Orlova, A. / VanLoock, M.S. / Egelman, E.H.
引用ジャーナル: Science / 年: 2003
タイトル: Salmonella SipA polymerizes actin by stapling filaments with nonglobular protein arms.
著者: Lilic, M. / Galkin, V.E. / Orlova, A. / VanLoock, M.S. / Egelman, E.H. / Stebbins, C.E.
履歴
登録2003年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SipA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4551
ポリマ－19,4551
非ポリマー00
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.900, 79.900, 57.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 SipA / Salmonella invasion protein A / SIPA


分子量: 19454.939 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal actin binding domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: SipA / プラスミド: pGEX-4T-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q56027, UniProt: P0CL52*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2M ammonium sulfate, 1.5% methyl-pentanediol, 0.1M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
140 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1droppH8.0
3100 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
52 Mammonium sulfate1reservoir
61.5 %MPD1reservoirpH7.5
72 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 113.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 0.9792,0.9794,0.9716
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月18日 / 詳細: X9A
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.97941
30.97161
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 17843 / Num. obs: 17011 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 17843 / % possible obs: 99.9 % / Num. measured all: 476002 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.426 / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS精密化
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.222 836 random
Rwork0.194 --
all0.194 17788 -
obs0.194 17011 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1136 0 0 220 1356
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26569
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007649
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.84 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.26 41
Rwork0.22 -
obs-944
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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