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万見
- PDB-2h5d: 0.9A resolution crystal structure of alpha-lytic protease complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h5d
タイトル0.9A resolution crystal structure of alpha-lytic protease complexed with a transition state analogue, MeOSuc-Ala-Ala-Pro-Val boronic acid
要素
  • ALPHA-LYTIC PROTEASE
  • MEOSUC-ALA-ALA-PRO-ALA BORONIC ACID INHIBITOR
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / A-LYTIC PROTEASE / SERINE PROTEASE / ACYLATION TRANSITION STATE / CATALYSIS / PROTEIN FOLDING / PROTEIN STABILITY / PACKING DISTORTION / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Alpha-lytic protease prodomain / Streptogrisin prodomain / Peptidase S1A, alpha-lytic prodomain / Alpha-lytic protease prodomain / Peptidase S1A, streptogrisin / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-VALINE BORONIC ACID / Alpha-lytic protease
類似検索 - 構成要素
生物種Lysobacter enzymogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / REFINEMENT OF PREVIOUSLY-SOLVED STRUCTURE OF ALPHA-LYTIC PROTEASE BOUND TO MEOSUC-ALA-ALA-PRO-ALA BORONIC ACID / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Fuhrmann, C.N. / Agard, D.A.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2006
タイトル: Subangstrom crystallography reveals that short ionic hydrogen bonds, and not a His-Asp low-barrier hydrogen bond, stabilize the transition state in serine protease catalysis
著者: Fuhrmann, C.N. / Daugherty, M.D. / Agard, D.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The 0.83A resolution crystal structure of alpha-lytic protease reveals the detailed structure of the active site and identifies a source of conformational strain
著者: Fuhrmann, C.N. / Kelch, B.A. / Ota, N. / Agard, D.A.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Structural analysis of specificity: alpha-lytic protease complexes with analogues of reaction intermediates
著者: Bone, R. / Frank, D. / Kettner, C.A. / Agard, D.A.
履歴
登録2006年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-LYTIC PROTEASE
B: MEOSUC-ALA-ALA-PRO-ALA BORONIC ACID INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,20611
ポリマ－20,3452
非ポリマー8619
水7,782432
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area8060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.768, 65.768, 79.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-595-

HOH

21A-604-

HOH

31A-605-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-LYTIC PROTEASE / E.C.3.4.21.12 / ALPHA-LYTIC ENDOPEPTIDASE


分子量: 19875.131 Da / 分子数: 1 / 断片: MATURE PROTEASE DOMAIN (RESIDUES 200-397) / 由来タイプ: 天然 / 詳細: gene alpha-LP / 由来: (天然) Lysobacter enzymogenes (バクテリア) / Secretion: SECRETED BY THE NATIVE BACTERIUM / 参照: UniProt: P00778, alpha-lytic endopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド MEOSUC-ALA-ALA-PRO-ALA BORONIC ACID INHIBITOR


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 470.325 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-VALINE BORONIC ACID
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細GLYCEROL BOUND TO THE CATALYTIC ADDUCT, CREATING A MIMIC OF THE ACYLATION TRANSITION STATE INTERMEDIATE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 %
結晶化温度: 298 K / pH: 8
詳細: 1.3M LITHIUM SULFATE, 0.02M TRIS, PH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.75
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月19日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.75 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.9→28.5 Å / Num. obs: 147100 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 27.9
反射 シェル解像度: 0.9→0.91 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.448 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
startingmodel (see above)モデル構築
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: REFINEMENT OF PREVIOUSLY-SOLVED STRUCTURE OF ALPHA-LYTIC PROTEASE BOUND TO MEOSUC-ALA-ALA-PRO-ALA BORONIC ACID
開始モデル: SAME PROTEIN BOUND TO MEOSUC-ALA-ALA-PRO-ALA BORONIC ACID AT 0.9A RESOLUTION (UNPUBLISHED DATA, BUT RELATED TO 1P02)

1p02


解像度: 0.9→20 Å / Num. parameters: 20128 / Num. restraintsaints: 23688 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: HYDROGEN ATOMS WERE INCLUDED IN THE REFINEMENT AS "RIDING HYDROGENS", WITH POSITION AND GEOMETRY FIXED TO THOSE VALUES DEFINED BY SHELXL-97. METHYL AND HYDROXYL HYDROGENS ON SINGLE-CONFORMER ...詳細: HYDROGEN ATOMS WERE INCLUDED IN THE REFINEMENT AS "RIDING HYDROGENS", WITH POSITION AND GEOMETRY FIXED TO THOSE VALUES DEFINED BY SHELXL-97. METHYL AND HYDROXYL HYDROGENS ON SINGLE-CONFORMER SIDECHAINS WERE EACH POSITIONED AT A TORSION ANGLE THAT BEST SATISFIED POSITIVE DIFFERENCE ELECTRON DENSITY (USING INSTRUCTIONS HFIX 137 AND HFIX 147, RESPECTIVELY). IT SHOULD BE NOTED THAT THE LENGTH OF DONOR-HYDROGEN BONDS IN THIS STRUCTURE ARE LIKELY SHORTER THAN THEIR TRUE INTERNUCLEAR DISTANCE; THESE BOND LENGTHS ARE DEFINED BY SHELXL-97 PARAMETERS. THE POSITIONS OF SEVEN HYDROGEN ATOMS WERE ALLOWED TO REFINE FREELY: HIS57 HD1, HIS57 HE1, HIS57 HE2, SER214 HG, SER195 HN, GLY193 HN, AND B2V203 H1. DURING THE FINAL STAGES OF REFINEMENT, GEOMETRICAL RESTRAINTS WERE RELEASED FOR ALL NON- HYDROGEN ATOMS IN RESIDUES WITH SINGLE CONFORMATIONS. THE BORON IN RESIDUE B2V WAS REFINED AS A CARBON ATOM, ALLOWING REFINEMENT OF THE OCCUPANCY OF THIS ATOM TO ESTIMATE THE ELECTRON CONTENT (AND NEGATIVE CHARGE) AT THIS LOCATION. TO AID THE READER IN ANALYZING THE STRUCTURE IN THIS PDB FILE, THE ATOM HAS BEEN RE-NAMED TO "B", AND THE OCCUPANCY OF THE BORON ATOM MANUALLY CHANGED TO THE CORRESPONDING OCCUPANCY (1.07; REFINEMENT OF A CARBON IN THIS POSITION RESULTED IN AN OCCUPANCY OF 0.89). SEE PUBLICATION FOR MORE DETAILS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.091 7352 5.003 %RANDOM
all0.081 146962 --
obs0.08 -99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 21 / Occupancy sum hydrogen: 1367.28 / Occupancy sum non hydrogen: 1784.32
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1424 0 45 432 1901
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.045
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.081
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.07
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.086

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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