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- PDB-2gzv: The cystal structure of the PDZ domain of human PICK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gzv
タイトルThe cystal structure of the PDZ domain of human PICK1
要素PRKCA-binding protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / protein kinase C / PDZ domain / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane curvature sensor activity / glial cell development / Arp2/3 complex binding / neuronal ion channel clustering / cellular response to decreased oxygen levels / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / monoamine transport / dendritic spine organization ...membrane curvature sensor activity / glial cell development / Arp2/3 complex binding / neuronal ion channel clustering / cellular response to decreased oxygen levels / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / monoamine transport / dendritic spine organization / long-term synaptic depression / dendritic spine maintenance / receptor clustering / positive regulation of receptor internalization / cellular response to glucose starvation / regulation of insulin secretion / protein kinase C binding / trans-Golgi network membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / intracellular protein transport / G protein-coupled receptor binding / phospholipid binding / actin filament binding / endocytic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynaptic membrane / cytoskeleton / neuron projection / postsynaptic density / protein phosphorylation / protein domain specific binding / signaling receptor binding / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain ...PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PRKCA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Debreczeni, J.E. / Elkins, J.M. / Yang, X. / Berridge, G. / Bray, J. / Colebrook, S. / Smee, C. / Savitsky, P. / Gileadi, O. / Turnbull, A. ...Debreczeni, J.E. / Elkins, J.M. / Yang, X. / Berridge, G. / Bray, J. / Colebrook, S. / Smee, C. / Savitsky, P. / Gileadi, O. / Turnbull, A. / von Delft, F. / Doyle, D.A. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Structure of PICK1 and other PDZ domains obtained with the help of self-binding C-terminal extensions.
著者: Elkins, J.M. / Papagrigoriou, E. / Berridge, G. / Yang, X. / Phillips, C. / Gileadi, C. / Savitsky, P. / Doyle, D.A.
履歴
登録2006年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / Structure summary / カテゴリ: software / struct
Item: _software.classification / _software.name / _struct.title
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRKCA-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4271
ポリマ－12,4271
非ポリマー00
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PRKCA-binding protein

A: PRKCA-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8542
ポリマ－24,8542
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area2470 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area9690 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.588, 37.257, 29.442
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.75, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-168-

HOH

21A-210-

HOH

31A-212-

HOH

詳細The monomer present in the asymmetric unit is the biological unit.

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要素

#1: タンパク質 PRKCA-binding protein / Protein kinase C-alpha-binding protein / Protein interacting with C kinase 1


分子量: 12427.161 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ domain, residues 19-105 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PICK1, PRKCABP / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3/Rosetta / 参照: UniProt: Q9NRD5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M Ammonium-acetate, 0.1 M Bis-Tris, 20% PEG3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97925 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97925 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→29.3 Å / Num. all: 33346 / Num. obs: 32802 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.0565
反射 シェル解像度: 1.12→1.22 Å / 冗長度: 3.04 % / Rmerge(I) obs: 0.0126 / Mean I/σ(I) obs: 7.97 / Num. unique all: 7289 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FNE

2fne


解像度: 1.12→29.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / SU B: 0.795 / SU ML: 0.018 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.033 / ESU R Free: 0.032 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16865 1659 5.1 %RANDOM
Rwork0.14911 ---
all0.15007 33346 --
obs0.15007 31143 98.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.872 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å20 Å2-0.11 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.12→29.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数667 0 0 144 811
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.022741
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02485
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3321.9751018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87831219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2175106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.72926.66727
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.15715134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.812151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02838
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02127
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1740.2489
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.2384
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1110.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2380.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1630.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0195514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.4455201
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6087787
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3569284
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.44912222
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.70231336
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.723144
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.63231207
LS精密化 シェル解像度: 1.118→1.147 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 97 -
Rwork0.209 2091 -
obs--90.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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