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- PDB-2gvi: Crystal structure of a putative formylmethanofuran dehydrogenase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gvi
タイトルCrystal structure of a putative formylmethanofuran dehydrogenase subunit e (ta1109) from thermoplasma acidophilum at 1.87 A resolution
要素conserved hypothetical protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


GTP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
pa2218 like fold / pa2218 like domain / Pa2218-like domain superfamily / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit E domain / : / FmdE, Molybdenum formylmethanofuran dehydrogenase operon / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; ...pa2218 like fold / pa2218 like domain / Pa2218-like domain superfamily / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit E domain / : / FmdE, Molybdenum formylmethanofuran dehydrogenase operon / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Unknown ligand / : / Formylmethanofuran dehydrogenase subunit E domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Structures of three members of Pfam PF02663 (FmdE) implicated in microbial methanogenesis reveal a conserved alpha+beta core domain and an auxiliary C-terminal treble-clef zinc finger.
著者: Axelrod, H.L. / Das, D. / Abdubek, P. / Astakhova, T. / Bakolitsa, C. / Carlton, D. / Chen, C. / Chiu, H.J. / Clayton, T. / Deller, M.C. / Duan, L. / Ellrott, K. / Farr, C.L. / Feuerhelm, J. ...著者: Axelrod, H.L. / Das, D. / Abdubek, P. / Astakhova, T. / Bakolitsa, C. / Carlton, D. / Chen, C. / Chiu, H.J. / Clayton, T. / Deller, M.C. / Duan, L. / Ellrott, K. / Farr, C.L. / Feuerhelm, J. / Grant, J.C. / Grzechnik, A. / Han, G.W. / Jaroszewski, L. / Jin, K.K. / Klock, H.E. / Knuth, M.W. / Kozbial, P. / Krishna, S.S. / Kumar, A. / Lam, W.W. / Marciano, D. / McMullan, D. / Miller, M.D. / Morse, A.T. / Nigoghossian, E. / Nopakun, A. / Okach, L. / Puckett, C. / Reyes, R. / Sefcovic, N. / Tien, H.J. / Trame, C.B. / van den Bedem, H. / Weekes, D. / Wooten, T. / Xu, Q. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Elsliger, M.A. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録2006年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32012年10月24日Group: Database references
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG: MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG: MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,63221
ポリマ－23,4521
非ポリマー1,18020
水2,324129
1
A: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子

A: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,26342
ポリマ－46,9042
非ポリマー2,36040
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
Buried area9850 Å2
ΔGint-258 kcal/mol
Surface area17700 Å2
手法PISA
2
A: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子

A: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子

A: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子

A: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,52784
ポリマ－93,8074
非ポリマー4,71980
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.680, 97.650, 75.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-542-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 conserved hypothetical protein


分子量: 23451.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: 10640422 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 10640422, UniProt: Q9HJ63*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 149分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.8756.79DATA FROM A MONOCLINIC C2 CRYSTAL FORM CONTAINING SE-MET WAS USED FOR THE MAD PHASING EXPERIMENTS AND DETERMINATION OF THE STRUCTURE AT A RESOLUTION OF 2.0 ANGSTROMS. THIS 2.0 ANGSTROM MAD STRUCTURE WAS USED AS A MOLECULAR REPLACEMENT MODEL TO DETERMINE THE STRUCTURE AT AN ENHANCED RESOLUTION OF 1.87 ANGSTROMS IN THE I222 SPACEGROUP.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop610.0% PEG-8000, 0.2M Zn(OAc)2, 0.1M MES pH 6.0, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop60.2M MgNO3, 20.0% PEG-3350, No Buffer pH 5.8, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-111.000001
シンクロトロンSSRL BL9-220.97918, 0.91837, 0.97903
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2006年3月19日Flat mirror (vertical focusing)
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2006年3月12日Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-IDモノクロメーター
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2Double crystal monochromator
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0000011
20.979181
30.918371
40.979031
反射解像度: 1.87→30.08 Å / Num. obs: 24246 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.05 % / Biso Wilson estimate: 28.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 8.38
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsDiffraction-ID% possible all
1.87-1.9499.50.6981.2794611,299.5
1.94-2.0199.70.5281.6783461,2
2.01-2.1199.50.4012.23100161,2
2.11-2.2299.70.2793.1291641,2
2.22-2.3699.80.223.9293191,2
2.36-2.5499.60.1615.1891071,2
2.54-2.7999.80.1186.9492121,2
2.79-3.1999.60.07510.0292831,2
3.19-4.0299.10.0416.8693491,2
4.02-30.198.40.02425.7894411,2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散, 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 1.87→30.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 5.854 / SU ML: 0.089 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.115 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN ...詳細: 1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3). GLYCEROL, ACETATE, AND ZINC CATIONS ARE MODELED BASED ON THE CRYSTALLIZATION CONDITIONS. 4). X-RAY ANOMALOUS SCATTERING MEASUREMENTS INDICATE ZINC CATIONS ARE COORDINATED TO HIS AND CYS SIDECHAIN ATOMS. 5). ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS 6). ELECTRON DENSITY INDICATED THAT THE SIDECHAIN SULFUR ATOM OF OF CYS 61 NEAR THE PUTATIVE ACTIVE SITE IS IN COVALENT BONDING DISTANCE OF AN UNKNOWN MOLECULE, AND AN UNKNOWN LIGAND (UNL) WAS MODELED AT THIS POSITION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1229 5.1 %RANDOM
Rwork0.19 ---
all0.191 ---
obs0.19109 24246 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.123 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å20 Å20 Å2
2--0.9 Å20 Å2
3----1.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→30.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1582 0 68 129 1779
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221710
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021533
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6441.9892279
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.13133553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6095207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.19723.11777
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.22515272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.8741511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2225
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021906
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02367
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1790.3298
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1250.31452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.5804
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.5886
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.5165
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1440.52
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.338
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1410.3111
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.220.543
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.090.51
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5331075
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3283419
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.32351627
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8618753
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.00311649
LS精密化 シェル解像度: 1.87→1.919 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 77 -
Rwork0.279 1671 -
obs-1748 99.77 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.842 Å / Origin y: 19.94 Å / Origin z: 4.083 Å
111213212223313233
T-0.1532 Å20.0103 Å2-0.0024 Å2--0.1698 Å2-0.0107 Å2---0.1275 Å2
L1.5761 °2-0.5123 °2-0.5528 °2-0.5735 °20.1213 °2--0.7577 °2
S-0.0546 Å °-0.0905 Å °0.1003 Å °0.0103 Å °0.0476 Å °-0.0118 Å °-0.101 Å °-0.0208 Å °0.007 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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