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万見
- PDB-2gus: Conformational Transition between Four- and Five-stranded Phenyla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gus
タイトルConformational Transition between Four- and Five-stranded Phenylalanine Zippers Determined by a Local Packing Interaction
要素Major outer membrane lipoprotein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Lipoprotein / protein folding / tetramer / phenylalanine-ZIPPER
機能・相同性
機能・相同性情報


periplasmic space organization / lipid modification / peptidoglycan binding / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / lipid binding / extracellular region / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Lipoprotein leucine-zipper / Major outer membrane lipoprotein Lpp / Lipoprotein leucine-zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #190 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major outer membrane lipoprotein Lpp
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Liu, J. / Zheng, Q. / Deng, Y. / Kallenbach, N.R. / Lu, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Conformational Transition between Four and Five-stranded Phenylalanine Zippers Determined by a Local Packing Interaction.
著者: Liu, J. / Zheng, Q. / Deng, Y. / Kallenbach, N.R. / Lu, M.
履歴
登録2006年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major outer membrane lipoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7681
ポリマ－6,7681
非ポリマー00
水45025
1
A: Major outer membrane lipoprotein

A: Major outer membrane lipoprotein

A: Major outer membrane lipoprotein

A: Major outer membrane lipoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0734
ポリマ－27,0734
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area7490 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area9170 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)37.002, 37.002, 80.949
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-57-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer.

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要素

#1: タンパク質 Major outer membrane lipoprotein / Murein-lipoprotein


分子量: 6768.242 Da / 分子数: 1
変異: I6F, L9F, V13F, L16F, V20F, L23F, V27M, M30F, V34F, A37F, A41F, A44F, L48F, M51F
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: lpp, mlpA, mulI / プラスミド: pF14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/pLyss / 参照: UniProt: P69776
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.91 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris-HCl, 10mM nickel chloride, 14% PEG MME2000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9793, 0.9796, 0.9681
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月21日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97961
30.96811
反射解像度: 1.75→80.85 Å / Num. all: 6157 / Num. obs: 6157 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 27.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.404 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 578 / Rsym value: 0.404 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→80.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 4.129 / SU ML: 0.066 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.134 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28702 600 9.7 %RANDOM
Rwork0.23795 ---
all0.243 6157 --
obs0.24303 5557 99.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.101 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20 Å20 Å2
2--0.61 Å20 Å2
3----1.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→80.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数364 0 0 25 389
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.022374
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4211.849498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.434541
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.60724.13829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.791558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.993153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.244
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.02316
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2152
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.2274
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.330.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2980.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1051.5214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7012330
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9743176
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1814.5168
LS精密化 シェル解像度: 1.745→1.791 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 35 -
Rwork0.187 376 -
obs-411 97.2 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.369 Å / Origin y: 23.026 Å / Origin z: 7.512 Å
111213212223313233
T-0.2077 Å2-0.0213 Å2-0.0119 Å2--0.199 Å2-0.0012 Å2---0.1591 Å2
L2.5073 °2-0.0795 °20.981 °2-3.3164 °2-1.8613 °2--11.8661 °2
S-0.0404 Å °-0.2906 Å °0.0644 Å °0.3666 Å °0.0239 Å °-0.0617 Å °-0.3517 Å °-0.002 Å °0.0165 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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