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- PDB-2gtg: Crystal Structure of Human Saposin C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gtg
タイトルCrystal Structure of Human Saposin C
要素Proactivator polypeptide
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / saposin / sphingolipid activator protein / lipid-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of beta-galactosidase activity / ganglioside GM1 transport to membrane / ganglioside GM2 binding / ganglioside GM3 binding / ganglioside GP1c binding / ganglioside GM1 binding / ganglioside GT1b binding / sphingolipid metabolic process / prostate gland growth / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development ...positive regulation of beta-galactosidase activity / ganglioside GM1 transport to membrane / ganglioside GM2 binding / ganglioside GM3 binding / ganglioside GP1c binding / ganglioside GM1 binding / ganglioside GT1b binding / sphingolipid metabolic process / prostate gland growth / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / Glycosphingolipid catabolism / lysosomal transport / azurophil granule membrane / regulation of lipid metabolic process / enzyme activator activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal lumen / Peptide ligand-binding receptors / regulation of autophagy / phospholipid binding / late endosome / Platelet degranulation / G alpha (i) signalling events / scaffold protein binding / protease binding / collagen-containing extracellular matrix / lysosome / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Saposin, chordata / Saposin-like / NK-Lysin / Saposin A-type domain / Saposin / : / Saposin A-type domain / Saposin A-type domain profile. / Saposin/surfactant protein-B A-type DOMAIN / Saposin-like type B, region 1 ...Saposin, chordata / Saposin-like / NK-Lysin / Saposin A-type domain / Saposin / : / Saposin A-type domain / Saposin A-type domain profile. / Saposin/surfactant protein-B A-type DOMAIN / Saposin-like type B, region 1 / Saposin-like type B, region 1 / Saposin B type, region 2 / Saposin-like type B, region 2 / Saposin (B) Domains / Saposin B type domain / Saposin-like / Saposin B type domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Prive, G.G. / Ahn, V.E.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Crystal structures of saposins A and C.
著者: Ahn, V.E. / Leyko, P. / Alattia, J.R. / Chen, L. / Prive, G.G.
履歴
登録2006年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proactivator polypeptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3061
ポリマ－9,3061
非ポリマー00
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.204, 53.204, 52.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Proactivator polypeptide


分子量: 9305.688 Da / 分子数: 1 / 断片: saposin C, residues 311-391 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSAP / プラスミド: pET16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AD494(DE3) / 参照: UniProt: P07602
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG400, Calcium Chloride, Sodium Hepes, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→26 Å / Num. all: 3896 / Num. obs: 3896 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.2 % / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / Rmerge(I) obs: 0.25 / % possible all: 74.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1M12

1m12


解像度: 2.4→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 24.477 / SU ML: 0.263 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.743 / ESU R Free: 0.338 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28257 465 14.2 %RANDOM
Rwork0.21083 ---
all0.22 2812 --
obs0.22136 2812 97.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 75.575 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.69 Å20.85 Å20 Å2
2--1.69 Å20 Å2
3----2.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数609 0 0 12 621
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.022619
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7292.018837
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.751577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg49.64427.91724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.08115126
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02432
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.250.2307
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.2446
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2240.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3440.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9091.5406
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3382640
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1053240
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2494.5197
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 31 -
Rwork0.239 173 -
obs--87.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.41930.4445-3.56467.6155-0.424313.18760.06150.2572-0.5755-0.308-0.04670.03451.4329-0.4038-0.0147-0.23180.1085-0.051-0.408-0.07240.033.78619.257-1.617
24.99450.0702-1.45446.58392.689816.816-0.109-0.2966-0.40940.21520.4568-0.86562.40411.8024-0.34780.06290.4731-0.0423-0.1267-0.03720.149914.59116.38-0.439
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 224 - 24
2X-RAY DIFFRACTION1AA55 - 7957 - 81
3X-RAY DIFFRACTION2AA23 - 5425 - 56

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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