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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2gsa | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF GLUTAMATE-1-SEMIALDEHYDE AMINOMUTASE (AMINOTRANSFERASE, WILD-TYPE FORM) | ||||||
要素 | GLUTAMATE SEMIALDEHYDE AMINOTRANSFERASE | ||||||
キーワード | CHLOROPHYLL BIOSYNTHESIS / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ASYMMETRIC DIMER | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase / glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase activity / chlorophyll biosynthetic process / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / transaminase activity / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Synechococcus sp. (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Hennig, M. / Jansonius, J.N. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997 タイトル: Crystal structure of glutamate-1-semialdehyde aminomutase: an alpha2-dimeric vitamin B6-dependent enzyme with asymmetry in structure and active site reactivity. 著者: Hennig, M. / Grimm, B. / Contestabile, R. / John, R.A. / Jansonius, J.N. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994 タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Wild-Type and K272A Mutant Glutamate 1-Semialdehyde Aminotransferase from Synechococcus 著者: Hennig, M. / Grimm, B. / Jenny, M. / Muller, R. / Jansonius, J.N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2gsa.cif.gz | 178.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2gsa.ent.gz | 140.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2gsa.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2gsa_validation.pdf.gz | 412.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2gsa_full_validation.pdf.gz | 427.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2gsa_validation.xml.gz | 19.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2gsa_validation.cif.gz | 31 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gs/2gsa ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gs/2gsa | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A STRUCTURALLY ASYMMETRIC HOMODIMER. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46059.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechococcus sp. (バクテリア) / 株: GR6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 参照: UniProt: P24630, glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase #2: 化合物 | ChemComp-PMP / | #3: 化合物 | ChemComp-PLP / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7 詳細: 50MM NA-CACODYLATE BUFFER PH 7.0, 200 MM MG-ACETATE, 19.5% PEG 10,000 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Hennig, M., (1994) J.Mol.Biol., 242, 591. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 273 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-21 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年3月12日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→15 Å / Num. obs: 34132 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 3.25 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 10 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.52 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 92.2 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 110780 / Rmerge(I) obs: 0.068 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→10 Å 詳細: RESIDUES FROM HIS 153 TO THR 181 ARE DISORDERED AND HAVE OCCUPANCY 0.0.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 29.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.51 Å / Total num. of bins used: 10
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rfree: 0.25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |