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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2grt | ||||||
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タイトル | HUMAN GLUTATHIONE REDUCTASE A34E, R37W MUTANT, OXIDIZED GLUTATHIONE COMPLEX | ||||||
![]() | GLUTATHIONE REDUCTASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME | ||||||
機能・相同性 | ![]() glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding ...glutathione-disulfide reductase / Metabolism of ingested H2SeO4 and H2SeO3 into H2Se / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / external side of plasma membrane / mitochondrion / extracellular exosome / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Stoll, V.S. / Simpson, S.J. / Krauth-Siegel, R.L. / Walsh, C.T. / Pai, E.F. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Glutathione reductase turned into trypanothione reductase: structural analysis of an engineered change in substrate specificity. 著者: Stoll, V.S. / Simpson, S.J. / Krauth-Siegel, R.L. / Walsh, C.T. / Pai, E.F. #1: ![]() タイトル: Redox Enzyme Engineering: Conversion of Human Glutathione Reductase Into a Trypanothione Reductase 著者: Bradley, M. / Bucheler, U.S. / Walsh, C.T. #2: ![]() タイトル: Refined Structure of Glutathione Reductase at 1.54 A Resolution 著者: Karplus, P.A. / Schulz, G.E. #3: ![]() タイトル: The Catalytic Mechanism of Glutathione Reductase as Derived from X-Ray Diffraction Analyses of Reaction Intermediates 著者: Pai, E.F. / Schulz, G.E. #4: ![]() タイトル: Comparison of the Three-Dimensional Protein and Nucleotide Structure of the Fad-Binding Domain of P-Hydroxybenzoate Hydroxylase with the Fad-as Well as Nadph-Binding Domains of Glutathione Reductase 著者: Wierenga, R.K. / Drenth, J. / Schulz, G.E. #5: ![]() タイトル: Glutathione Reductase from Human Erythrocytes. The Sequences of the Nadph Domain and of the Interface Domain 著者: Krauth-Siegel, R.L. / Blatterspiel, R. / Saleh, M. / Schiltz, E. / Schirmer, R.H. / Untucht-Grau, R. #6: ![]() タイトル: Fad-Binding Site of Glutathione Reductase 著者: Schulz, G.E. / Schirmer, R.H. / Pai, E.F. #7: ![]() タイトル: Three-Dimensional Structure of Glutathione Reductase at 2 A Resolution 著者: Thieme, R. / Pai, E.F. / Schirmer, R.H. / Schulz, G.E. #9: ![]() タイトル: The C-Terminal Fragment of Human Glutathione Reductase Contains the Postulated Catalytic Histidine 著者: Untucht-Grau, R. / Schulz, G.E. / Schirmer, R.H. #10: ![]() タイトル: The Structure of the Flavoenzyme Glutathione Reductase 著者: Schulz, G.E. / Schirmer, R.H. / Sachsenheimer, W. / Pai, E.F. #11: ![]() タイトル: Low Resolution Structure of Human Erythrocyte Glutathione Reductase 著者: Zappe, H.A. / Krohne-Ehrich, G. / Schulz, G.E. #12: ![]() タイトル: Crystals of Human Erythrocyte Glutathione Reductase 著者: Schulz, G.E. / Zappe, H. / Worthington, D.J. / Rosemeyer, M.A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 96.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 72.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 25.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50065.480 Da / 分子数: 1 / 変異: A34E, R37W / 由来タイプ: 組換発現 詳細: CONTAINS A NON-COVALENTLY BOUND FAD AND OXIDIZED GLUTATHIONE SUBSTRATE 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-FAD / |
#3: 化合物 | ChemComp-GDS / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.98 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 0.57-0.90 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 8.0, AND 0.5% 1-N-BETA-OCTYL-D-GLUCOPYRANOSIDE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. CRYSTALS WERE SOAKED IN ARTIFICIAL MOTHER LIQUOR AT ...詳細: 0.57-0.90 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 8.0, AND 0.5% 1-N-BETA-OCTYL-D-GLUCOPYRANOSIDE HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. CRYSTALS WERE SOAKED IN ARTIFICIAL MOTHER LIQUOR AT PH 6.5 420, vapor diffusion - hanging drop | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 287 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年4月1日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 2.7 Å / Num. obs: 14065 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(I): 0.1 / 冗長度: 2.2 % / Rsym value: 0.117 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.82 Å / % possible all: 44.7 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 30986 / Rmerge(I) obs: 0.117 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 44.7 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: DIRECT BASED ON KNOWN MODEL 開始モデル: PDB ENTRY 1GRT 解像度: 2.7→10 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / σ(F): 0.1 /
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Refine analyze | Luzzati d res low obs: 10 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→10 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.7→2.82 Å / Total num. of bins used: 8 /
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor obs: 0.259 |