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- PDB-2gqu: Crystal Structure of UDP-N-Acetylenolpyruvylglucosamine Reductase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gqu
タイトルCrystal Structure of UDP-N-Acetylenolpyruvylglucosamine Reductase (MurB) from Thermus caldophilus
要素UDP-N-Acetylenolpyruvylglucosamine Reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / peptidoglycan biosynthesis / enolpyruvyl-UDP-N-acetylglucosamine / flavin adenine dinucleotide / substrate complex / enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-N-acetylmuramate dehydrogenase / UDP-N-acetylmuramate dehydrogenase activity / peptidoglycan biosynthetic process / FAD binding / cell wall organization / regulation of cell shape / cell cycle / cell division / cytosol
類似検索 - 分子機能
Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 1 / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain superfamily / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 ...Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 1 / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain superfamily / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EPU / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus caldophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Eom, S.H. / Kim, M.-K.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of UDP-N-acetylenolpyruvylglucosamine reductase (MurB) from Thermus caldophilus
著者: Kim, M.-K. / Cho, M.K. / Song, H.-E. / Kim, D. / Park, B.-H. / Lee, J.H. / Kang, G.B. / Kim, S.H. / Im, Y.J. / Lee, D.-S. / Eom, S.H.
履歴
登録2006年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-Acetylenolpyruvylglucosamine Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0923
ポリマ－29,6291
非ポリマー1,4632
水7,332407
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.817, 46.850, 48.593
Angle α, β, γ (deg.)65.26, 76.13, 84.01
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 UDP-N-Acetylenolpyruvylglucosamine Reductase


分子量: 29629.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus caldophilus (バクテリア)
プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SJC8*PLUS, EC: 1.1.1.158
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-EPU / URIDINE-DIPHOSPHATE-2(N-ACETYLGLUCOSAMINYL) BUTYRIC ACID / ENOLPYRUVYL-URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / N-アセチル-1-O-[(5′-ウリジリルオキシ)ヒドロキシホスフィニル]-3-O-(1-カルボキシエテニル)-α-D(以下略)


分子量: 677.400 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N3O19P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM Mes-NaOH (pH 6.5), 18% (w/v) PEG 8000, 200mM CaCl2, 25mM substrate (EP-UDPGlcNAc), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月26日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 29519 / Num. obs: 29087 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / % possible all: 89.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCデータ収集
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→25.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 3.821 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.213 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2232 1467 5 %RANDOM
Rwork0.16972 ---
obs0.17245 27619 95.13 %-
all-27619 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.219 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20.02 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→25.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2066 0 97 407 2570
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222208
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4012.0432997
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0185265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.87822.73795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.55115374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1251524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021648
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21148
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21493
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2348
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1860.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0631.51342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.69622090
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.59431029
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7884.5907
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.9832371
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.2353407
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.87432163
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 78 -
Rwork0.184 1916 -
obs--88.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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