[日本語] English
万見
- PDB-2gqr: SAICAR Synthetase Complexed with ADP-Mg2+ -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gqr
タイトルSAICAR Synthetase Complexed with ADP-Mg2+
要素Phosphoribosylaminoimidazole-succinocarboxamide synthase
キーワードLIGASE / PurC / Ade2 / Ade1 / nucleotide complex / octahedral magnesium coordination / alternate folding
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthase / phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthase activity / cobalamin biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterial and archaeal 5-aminoimidazole-4-(N-succinylcarboxamide) ribonucleotide synthase / : / Phosphoribosylaminoimidazole-succinocarboxamide synthase / SAICAR synthetase signature 1. / SAICAR synthetase signature 2. / SAICAR synthetase, conserved site / SAICAR synthetase/ADE2, N-terminal / SAICAR synthetase / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 ...Bacterial and archaeal 5-aminoimidazole-4-(N-succinylcarboxamide) ribonucleotide synthase / : / Phosphoribosylaminoimidazole-succinocarboxamide synthase / SAICAR synthetase signature 1. / SAICAR synthetase signature 2. / SAICAR synthetase, conserved site / SAICAR synthetase/ADE2, N-terminal / SAICAR synthetase / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Phosphoribosylaminoimidazole-succinocarboxamide synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ginder, N.D. / Honzatko, R.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Nucleotide Complexes of Escherichia coli Phosphoribosylaminoimidazole Succinocarboxamide Synthetase.
著者: Ginder, N.D. / Binkowski, D.J. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
履歴
登録2006年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphoribosylaminoimidazole-succinocarboxamide synthase
B: Phosphoribosylaminoimidazole-succinocarboxamide synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8076
ポリマ－54,9042
非ポリマー9034
水6,539363
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3830 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area20260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.290, 67.160, 148.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a homodimer with 2-fold symmetry wholly contained within the asymmetric unit.

-
要素

#1: タンパク質 Phosphoribosylaminoimidazole-succinocarboxamide synthase / SAICAR synthetase


分子量: 27452.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: purC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A7D7, phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.39 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Well Solution: 3.4-3.8 M sodium formate, 50 mM Tris; Protein Solution: 15 mg/mL Protein, 50 mM ADP, 5 mM DTT, 5 mM EDTA, 15 mM Tris, 25 mM KCl, 55 mM magnesium chloride , pH 8.5, VAPOR ...詳細: Well Solution: 3.4-3.8 M sodium formate, 50 mM Tris; Protein Solution: 15 mg/mL Protein, 50 mM ADP, 5 mM DTT, 5 mM EDTA, 15 mM Tris, 25 mM KCl, 55 mM magnesium chloride , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.97900, 0.97884, 0.98671
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Double Crystal-Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.978841
30.986711
反射解像度: 2→46.39 Å / Num. all: 40775 / Num. obs: 40775 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.02 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 16.3 / Scaling rejects: 2163
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 5.42 % / Rmerge(I) obs: 0.331 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. measured all: 21027 / Num. unique obs: 3842 / Χ2: 1.26 / % possible all: 95.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.2LDzdata processing
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
d*TREKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→24.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1729656.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 4089 10 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.208 40702 --
obs0.208 40702 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.576 Å2 / ksol: 0.398 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---2.97 Å20 Å2
3---2.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→24.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3788 0 56 363 4207
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.55
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.472.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 670 10.3 %
Rwork0.226 5818 -
obs-6488 96.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る