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- PDB-2gps: Crystal Structure of the Biotin Carboxylase Subunit, E23R mutant,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gps
タイトルCrystal Structure of the Biotin Carboxylase Subunit, E23R mutant, of Acetyl-CoA Carboxylase from Escherichia coli.
要素Biotin carboxylase
キーワードLIGASE / ATP-grasp / carboxylase / biotin-dependent / fatty acid synthesis / dimer-interface mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding ...biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / : / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain ...Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / : / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / ATP-grasp fold, A domain / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Biotin carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Shen, Y. / Chou, C.Y. / Chang, G.G. / Tong, L.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Is dimerization required for the catalytic activity of bacterial biotin carboxylase?
著者: Shen, Y. / Chou, C.Y. / Chang, G.G. / Tong, L.
履歴
登録2006年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Biotin carboxylase
B: Biotin carboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1722
ポリマ－103,1722
非ポリマー00
水1,20767
1
A: Biotin carboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5861
ポリマ－51,5861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Biotin carboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5861
ポリマ－51,5861
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.926, 92.619, 86.598
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.84, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The dimer in the asymmetric unit of the crystal represents the biological assembly.

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要素

#1: タンパク質 Biotin carboxylase / A subunit of acetyl-CoA carboxylase / ACC


分子量: 51586.098 Da / 分子数: 2 / 変異: E23R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: accC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21/DE3 Rosetta / 参照: UniProt: P24182, biotin carboxylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.7 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M magnesium formate, 14% (w/v) PEG3350, 8% (v/v) glycerol, and 20 mM calcium chloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月14日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 24249 / Num. obs: 23691 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 16.1503
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3.131 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
COMO位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DV1

1dv1


解像度: 2.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 35.838 / SU ML: 0.328 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.437 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25979 1639 7.2 %RANDOM
Rwork0.2013 ---
obs0.20551 21174 93.67 %-
all-22813 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.208 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.26 Å20 Å2-0.06 Å2
2--4.55 Å20 Å2
3----1.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6896 0 0 67 6963
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0227024
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4681.9489477
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6295889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.95723.481316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.409151232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2011560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21044
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025316
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2450.23525
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.24745
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2304
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3060.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3590.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6791.54550
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.19627105
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.43732759
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3894.52372
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.799→2.871 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.497 103 -
Rwork0.339 1265 -
obs--75.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
158.89491.7021-18.12236.41111.78885.7232-0.1174-0.2965-1.5655-0.22491.3584-1.08381.11870.0401-1.241-0.20730.04280.01590.13250.2921-0.181630.425940.215522.3363
22.5010.41450.62150.8248-0.24111.65280.0768-0.05550.32680.2244-0.12320.0366-0.03010.09280.0463-0.0791-0.0201-0.0074-0.1095-0.0104-0.003710.972243.823328.8207
34.4588-2.5129-1.61681.9987-0.01072.04560.212-0.21890.0906-0.0053-0.2109-0.1852-0.20740.078-0.0011-0.0959-0.0325-0.03630.01550.0319-0.0583-27.322449.217714.6549
41.3513-0.0240.31310.9269-0.80831.1703-0.03780.153-0.05150.03410.07180.13720.00060.0692-0.034-0.07340.06540.00160.0115-0.0112-0.1087-2.205129.112322.0215
55.085828.5026-11.8325159.7399-66.314127.52950.2136-0.9475-2.4382-2.6207-0.2564-3.9838-0.5614-0.36340.04270.01390.146-0.0685-0.0155-0.0778-0.0588-12.3982-4.499722.5541
61.67350.3813-0.29120.8727-0.03281.4041-0.0145-0.0515-0.39550.2443-0.00540.15940.0245-0.0430.0199-0.0789-0.01230.022-0.10870.03450.00797.2017-8.027528.8374
75.9432-2.38292.32812.1899-1.03391.8990.3086-0.097-0.1642-0.1179-0.21490.18620.15190.1773-0.0937-0.06580.04540.0293-0.0243-0.0512-0.08445.551-13.376214.7135
81.11170.0293-0.34910.68080.63261.1301-0.1027-0.0136-0.07950.02710.0801-0.0626-0.0465-0.02060.0225-0.06490.0602-0.0153-0.0081-0.0022-0.079320.34886.684122.0218
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA-4 - 016 - 20
2X-RAY DIFFRACTION2AA1 - 12721 - 147
3X-RAY DIFFRACTION3AA128 - 207148 - 227
4X-RAY DIFFRACTION4AA208 - 446228 - 466
5X-RAY DIFFRACTION5BB-4 - 016 - 20
6X-RAY DIFFRACTION6BB1 - 12721 - 147
7X-RAY DIFFRACTION7BB128 - 207148 - 227
8X-RAY DIFFRACTION8BB208 - 446228 - 466

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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