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- PDB-2gpj: CRYSTAL STRUCTURE OF A SIDEROPHORE-INTERACTING PROTEIN (SPUTCN32_... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gpj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A SIDEROPHORE-INTERACTING PROTEIN (SPUTCN32_0076) FROM SHEWANELLA PUTREFACIENS CN-32 AT 2.20 A RESOLUTION
要素Siderophore-interacting protein
キーワードFAD-BINDING PROTEIN / SIDEROPHORE-INTERACTING PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Siderophore-interacting protein / Siderophore-interacting protein, C-terminal domain / FAD-binding 9, siderophore-interacting / Siderophore-interacting protein / Siderophore-interacting FAD-binding domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain ...Siderophore-interacting protein / Siderophore-interacting protein, C-terminal domain / FAD-binding 9, siderophore-interacting / Siderophore-interacting protein / Siderophore-interacting FAD-binding domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / : / Siderophore-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella putrefaciens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of siderophore-interacting protein (ZP_00813641.1) from Shewanella putrefaciens CN-32 at 2.20 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE: THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Siderophore-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,13419
ポリマ－28,3761
非ポリマー1,75818
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)100.540, 100.540, 67.510
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Siderophore-interacting protein


分子量: 28376.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella putrefaciens (バクテリア)
株: CN-32 / 遺伝子: ZP_00813641.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 77814381, UniProt: A4Y1H9*PLUS

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非ポリマー , 6種, 113分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.36 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 4.6
詳細: 0.02M CaCl2, 30.0% MPD, 0.1M Acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97917
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月3日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→28.76 Å / Num. obs: 18135 / % possible obs: 96.8 % / Biso Wilson estimate: 43.254 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 8.13
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.2-2.280.763212638306589.3
2.28-2.370.6692.313194309393.8
2.37-2.480.5972.613950325995
2.48-2.610.4783.313703319596.4
2.61-2.770.3744.113796322297.8
2.77-2.980.2655.614000326298.2
2.98-3.280.1648.414335335099.1
3.28-3.760.09912.214372338299.4
3.760.06617.413942332599.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
XDSデータ削減
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→28.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 10.732 / SU ML: 0.144 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.197 / ESU R Free: 0.183
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2). ACETATE, CHLORIDE, AND CALCIUM IONS FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 3). AN ACETATE AND A CA ION ...詳細: 1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2). ACETATE, CHLORIDE, AND CALCIUM IONS FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 3). AN ACETATE AND A CA ION WERE TENTATIVELY MODELED INTO DENSITY NEAR HIS 213. 4). SEVERAL MOLECULES OF ETHYLENE GLYCOL, USED AS A CRYOPROTECTANT, WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 5). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL SE-MET INCORPORATION. 6). A FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE MOLECULE WAS OBSERVED IN THE ACTIVE SITE OF THE PROTEIN. 7). UNEXPLAININED ELECTRON DENSITIES ALONG CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXES WERE NOT MODELED. 8). ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 923 5.1 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.179 18093 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.581 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1910 0 112 95 2117
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222091
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021885
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2332.0022838
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.62434381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.845247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.65724.45792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.20415318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3431511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02388
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.2395
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2170.21847
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.2937
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.21123
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.292
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1270.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2820.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1810.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0431291
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8133494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.16352006
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.2898956
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.87311832
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 83 -
Rwork0.293 1229 -
obs-1312 99.85 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.815 Å / Origin y: 27.82 Å / Origin z: 4.719 Å
111213212223313233
T-0.2144 Å2-0.0036 Å2-0.0268 Å2--0.1902 Å20.0153 Å2---0.0154 Å2
L1.6482 °2-0.0627 °2-0.0968 °2-1.6529 °20.1237 °2--2.0833 °2
S0.0502 Å °-0.1897 Å °-0.0615 Å °0.0327 Å °-0.0804 Å °0.1868 Å °-0.0171 Å °-0.0385 Å °0.0303 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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